Химичен състав на протеини

катерици

Лекция 2

Химичният състав на протеините

Характеристика на протеиногенни аминокиселини

Свойства на протеини и методи на изследване

Протеините са структурни компоненти на органи и тъкани, проявяват ензимна активност (ензими) и участват в регулирането на метаболизма. Транспортните протеини, които транспортират протони и електрони през мембраните, осигуряват биоенергия: абсорбция на светлина, дишане, производство на АТФ. Резервните протеини (характерни главно за растенията) се отлагат в семена и се използват за подхранване на разсад по време на покълване. Изгаряйки АТФ, протеините осигуряват механична активност, участват в движението на цитоплазмата и други клетъчни органели. Защитната функция на протеините е важна: хидролитичните ензими на лизозомите и вакуолите разграждат вредните вещества, които влизат в клетката; гликопротеините участват в защитата на растенията от патогени; протеините изпълняват криопротективни и антифризни функции. Един протеин може да изпълнява две или повече функции (някои мембранни протеини могат да изпълняват структурни и ензимни функции).

Невероятно разнообразие от протеинови функции и високо разпространение се отразяваха в името им - протеини (от гръцки „протоси“ - първични, най-важни). По правило съдържанието на протеин в растенията е по-ниско, отколкото при животните: във вегетативните органи обикновено количеството на протеин е 5-15% от сухото тегло. И така, в листата на тимотей се съдържа 7% протеин, а в листата на детелина и уики - 15%. Повече протеин в семената: зърнени култури средно 10-20%, бобови и маслодайни семена - 25-35%. Семената на соята са най-богати на протеин - до 40%, а понякога и по-високо.

В растителните клетки протеините обикновено се свързват с въглехидрати, липиди и други съединения, както и с мембрани, така че е трудно да се извлекат и да се получат чисти препарати, особено от вегетативните органи. В тази връзка протеините от семената се изучават по-добре в растенията, където има повече от тях и където те се извличат по-лесно.

Протеини - органични съединения със следния елементарен състав: въглерод 51-55%; кислород 21-23%; водород 6,6-7,3%; азот 15-18%; сяра 0,3-2,4%. Някои протеини също съдържат фосфор (0,2-2%), желязо и други елементи. Характерен показател за елементарния състав на протеините във всички организми е наличието на азот, като средно се приема, че е 16%. Относителната постоянство на този показател позволява да се използва за количественото определяне на протеина: относителната стойност на съдържанието на протеинов азот, в проценти, се умножава по коефициента на конверсия - 6,25 (100: 16 = 6,25). По своята химична природа протеините са хетерополимери, изградени от аминокиселинни остатъци. Аминокиселините (АА) се наричат ​​органични съединения, в молекулите на които един или повече водородни атоми са заменени от амино групи (- NN₂).

Какви елементи са част от протеините и какви свойства имат?

Какво е протеин и какви функции в организма той поеме върху себе си. Какви елементи са включени в състава му и каква е особеността на това вещество.

Протеините са основният строителен материал в човешкото тяло. Разгледани като цяло, тези вещества съставляват петата част от нашето тяло. В природата е известна група от подвидове - само човешкото тяло съдържа пет милиона различни варианта. С негово участие се образуват клетки, които се считат за основен компонент на живите тъкани на тялото. Какви елементи са част от протеините и каква е особеността на дадено вещество?

Тънкости на композицията

Протеиновите молекули в човешкото тяло се различават по структура и поемат определени функции. И така, миозинът се счита за основния контрактилен протеин, който формира мускули и гарантира движението на тялото. Той осигурява червата и движението на кръвта през съдовете на човек. Не по-малко важно вещество в организма е креатинът. Функцията на веществото е да предпазва кожата от отрицателни ефекти - радиация, температура, механични и други. Креатинът предпазва и от микроби отвън..

Съставът на протеините включва аминокиселини. Нещо повече, първата от тях е открита в началото на XIX век, а целият състав на аминокиселини е известен на учените от 30-те години на миналия век. Интересно е, че от откритите днес двеста аминокиселини, само две дузини образуват милиони протеини с различна структура.

Основната разлика между структурата е наличието на радикали от различно естество. Освен това аминокиселините често се класифицират според електрическия заряд. Всеки от разглежданите компоненти има общи характеристики - способността да реагира с алкали и киселини, разтворимостта във вода и т.н. Почти всички представители на групата на аминокиселините участват в метаболитните процеси.

Имайки предвид състава на протеините, си струва да се подчертаят две категории аминокиселини - взаимозаменяеми и незаменими. Те се различават по способността си да се синтезират в тялото. Първите се произвеждат в органите, което гарантира поне частично покриване на текущия дефицит, а второто идва само с храна. Ако количеството на някоя от аминокиселините намалее, това води до нарушения, а понякога и до смърт.

Протеин, в който има пълен набор от аминокиселини, се нарича „биологично пълен“. Такива вещества са част от животинската храна. Някои представители на растенията, като боб, грах и соя, също се считат за полезни изключения. Основният параметър, използван за преценка на ползите от даден продукт, е биологичната стойност. Ако млякото (100%) се счита за основа, то за риба или месо този параметър ще бъде 95, за ориз - 58, хляб (само ръж) - 74 и т.н..

Основните аминокиселини, които съставляват протеина, участват в синтеза на нови клетки и ензими, тоест покриват пластмасовите нужди и се използват като основни източници на енергия. Съставът на протеините включва елементи, които са способни на трансформации, тоест процеси на декарбоксилиране и трансаминиране. Горните реакции включват две групи аминокиселини (карбоксил и амин).

Най-ценният и полезен за организма е яйчен белтък, структурата и свойствата на които са перфектно балансирани. Ето защо процентът на аминокиселини в този продукт почти винаги се взема за основа при сравняване.

По-горе беше споменато, че протеините са съставени от аминокиселини и основната роля се играе от независими представители. Ето някои от тях:

• Хистидинът е елемент, който е получен през 1911г. Функцията му е насочена към нормализиране на условно рефлекторната работа. Хистидинът играе ролята на източник за образуването на хистамин, ключов медиатор на централната нервна система, който участва в предаването на сигнали към различни части на тялото. Ако остатъкът от тази аминокиселина намалее под нормата, тогава производството на хемоглобин в костния мозък на човека се потиска.
• Валинът е вещество, открито през 1879 г., но накрая дешифрирано едва след 27 години. В случай на недостиг се нарушава координацията, кожата става чувствителна към външни стимули.
• Тирозин (1846). Протеините са съставени от много аминокиселини, но тази играе една от ключовите функции. Именно тирозинът се счита за основен предшественик на следните съединения - фенол, тирамин, щитовидна жлеза и други.
• Метионинът е синтезиран едва в края на 20-те години на миналия век. Веществото помага в синтеза на холин, предпазва черния дроб от прекомерно образуване на мазнини, има липотропно действие. Доказано е, че такива елементи играят ключова роля в борбата срещу атеросклерозата и за регулирането на холестерола. Химическата особеност на метионина и фактът, че той участва в производството на адреналин влиза във взаимодействие с витамин В.
• Цистинът е вещество, чиято структура е създадена едва през 1903 година. Функциите му са насочени към участие в химични реакции, метаболитни процеси на метионин. Също така, цистинът реагира със съдържащи сяра вещества (ензими).
• Триптофанът е основна аминокиселина, която е част от протеините. Възможно е да се синтезира до 1907 г. Веществото участва в протеиновия метаболизъм, гарантира оптимален азотен баланс в човешкото тяло. Триптофанът участва в производството на кръвни серумни протеини и хемоглобин.
• Левцинът е една от "най-ранните" аминокиселини, известни от началото на 19 век. Действието му е насочено към подпомагане на организма в растежа. Липсата на елемент води до нарушаване на бъбреците и щитовидната жлеза.
• Изолевцинът е ключов елемент, участващ в азотния баланс. Учените открили аминокиселината едва през 1890г.
• Фенилаланинът е синтезиран в началото на 90-те години на XIX век. Веществото се счита за основа за образуването на хормони на надбъбречните жлези и щитовидната жлеза. Дефицитът на елементи е основната причина за хормонални нарушения.
• Лизинът е получен едва в началото на 20 век. Липсата на вещество води до натрупване на калций в костната тъкан, намаляване на мускулния обем в организма, развитие на анемия и т.н..

Струва си да се подчертае химичният състав на протеините. Това не е изненадващо, защото разглежданите вещества са химически съединения..

• въглерод - 50-55%;
• кислород - 22-23%;
• азот - 16-17%;
• водород - 6-7%;
• сяра - 0,4-2,5%.

В допълнение към горното, в състава на протеините (в зависимост от вида) са включени следните елементи:

Химичното съдържание на различни протеини е различно. Единственото изключение е азотът, чието съдържание винаги е 16-17%. Поради тази причина нивото на веществото се определя точно от процента на азот. Процесът на изчисление е както следва. Учените знаят, че 6,25 грама протеин съдържа един грам азот. За да определите обема на протеина, просто умножете текущото количество азот по 6.25.

Тънкости на структурата

Когато разглеждате въпроса от какво се състоят протеини, струва си да проучите структурата на това вещество. Разпределяне на:

• Първична структура. Основата е редуването на аминокиселини в състава. Ако поне един елемент е включен или „отпаднал“, се образува нова молекула. Поради тази характеристика общият брой на последните достига астрономическа цифра.
• Вторична структура. Особеността на молекулите в протеина е такава, че те не са в разширено състояние, но имат различни (понякога сложни) конфигурации. Поради това жизнената активност на клетката се опростява. Вторичната структура има формата на спирала, образувана от равномерни завои. В този случай съседните завои се характеризират с тясна водородна връзка. В случай на многократно повторение стабилността се увеличава.
• Третичната структура се формира поради способността на споменатата спирала да се побира в топка. Струва си да се знае, че съставът и структурата на протеините до голяма степен зависят от първичната структура. Третичната основа от своя страна гарантира запазването на висококачествени връзки между аминокиселини с различни заряди.
• Кватернерната структура е характерна за някои протеини (хемоглобин). Последният образува не една, а няколко вериги, които се различават по основната си структура.

Тайната на протеиновите молекули е в общ модел. Колкото по-високо е структурното ниво, толкова по-лоши са химичните връзки, образувани между тях. Така вторичните, третичните и четвъртичните структури са изложени на радиация, високи температури и други условия на околната среда. Резултатът често е нарушение на структурата (денатурация). В този случай прост протеин в случай на промяна в структурата е способен на бързо възстановяване. Ако веществото е претърпяло отрицателен температурен ефект или влиянието на други фактори, тогава процесът на денатурация е необратим и самото вещество не може да бъде възстановено.

Имоти

По-горе какво представляват протеините, определянето на тези елементи, структурата и други важни въпроси. Но информацията ще бъде непълна, ако не подчертаете основните свойства на веществото (физични и химични).

Молекулното тегло на протеина е от 10 хиляди до един милион (много зависи от вида тук). В допълнение, те са разтворими във вода..

Отделно си струва да се подчертаят общите характеристики на протеина с калоидни разтвори:

• Способността за набъбване. Колкото по-висок е вискозитетът на състава, толкова по-високо е молекулното тегло.
• Бавна дифузия.
• Способността за диализа, тоест разделянето на аминокиселинни групи на други елементи, използвайки мембрани от полупропусклив тип. Основната разлика между разглежданите вещества е тяхната неспособност да преминават през мембрани.
• Двуфакторна стабилност. Това означава, че протеинът е хидрофилен по структура. Зарядът на веществото директно зависи от какво се състои протеинът, броя на аминокиселините и техните свойства.
• Размерът на всяка от частиците е 1-100 nm.

Протеините също имат определени сходства с истинските разтвори. Основното е способността да се образуват хомогенни системи. Освен това процесът на формиране е спонтанен и не се нуждае от допълнителен стабилизатор. В допълнение, протеиновите разтвори са термодинамично стабилни..

Учените подчертават специалните аморфни свойства на разглежданите вещества. Това се обяснява с наличието на амино група. Ако протеинът е представен под формата на воден разтвор, тогава в него има еднакво различни смеси - катионният, биполярен йон, както и анионната форма.

Също така свойствата на един протеин включват:

• Способността да играе ролята на буфер, тоест да реагира подобно на слаба киселина или основа. И така, в човешкото тяло има два вида буферни системи - протеин и хемоглобин, които участват в нормализирането на нивото на хомеостазата.
• Придвижване в електрическо поле. В зависимост от количеството на аминокиселини в протеина, тяхната маса и заряд, се променя и скоростта на движение на молекулите. Тази функция се използва за разделяне чрез електрофореза..
• Осоляване (обратно отлагане). Ако към протеиновия разтвор се добавят амониеви йони, алкалоземни метали и алкални соли, тези молекули и йони се конкурират помежду си за вода. На този фон хидратационната мембрана се отстранява и протеините престават да бъдат стабилни. В резултат на това те се утаяват. Ако добавите определено количество вода, е възможно да възстановите хидратационната обвивка.
• Чувствителност към външни влияния. Струва си да се отбележи, че в случай на отрицателно външно влияние, протеините се унищожават, което води до загуба на много химични и физични свойства. В допълнение, денатурацията причинява разрушаване на основните връзки, които стабилизират всички нива на протеиновата структура (с изключение на първичните).

Причините за денатурация са много - отрицателният ефект на органичните киселини, действието на алкали или йони на тежки метали, отрицателният ефект на урея и различни редуциращи агенти, което води до разрушаване на мостове от дисулфиден тип.

• Наличието на цветни реакции с различни химични елементи (зависи от състава на аминокиселините). Това свойство се използва в лабораторни условия, когато е необходимо да се определи общото количество протеин..

резюме

Протеинът е ключов елемент на клетката, осигуряващ нормалното развитие и растеж на жив организъм. Но въпреки познаването на материята от учените, предстоят още много открития, които ни позволяват да научим по-дълбоко тайната на човешкото тяло и неговата структура. Междувременно всеки от нас трябва да знае къде се образуват протеините, какви са техните характеристики и за какви цели са необходими.

3.8.2. катерици

Протеините са органични съединения с високо молекулно тегло, състоящи се от аминокиселинни остатъци, съединени в дълга верига от пептидна връзка.

Структурата на протеините на живите организми включва само 20 вида аминокиселини, всички от които са алфа-аминокиселини, а аминокиселинният състав на протеините и редът им на връзка помежду си се определят от индивидуалния генетичен код на жив организъм.

Една от особеностите на протеините е способността им да формират спонтанно пространствени структури, характерни само за този конкретен протеин.

локално подреждане на фрагмента от полипептидната верига по спирала

пространствена ориентация на полипептидната спирала или методът на нейното полагане на определен обем в глобули (заплитания) или фибрили (нишки)

Поради спецификата на тяхната структура, протеините могат да имат най-различни свойства. Например, протеини с кълбовидна кватернерна структура, по-специално пилешки яйчен протеин, се разтварят във вода, за да образуват колоидни разтвори. Протеините с фибрилярна кватернерна структура не се разтварят във вода. Фибриларните протеини, по-специално, образуват ноктите, косата, хрущялите.

Химични свойства на протеините

хидролиза

Всички протеини са способни на хидролиза. В случай на пълна хидролиза на протеини се образува смес от α-аминокиселини:

Протеин + nH₂0 => α-аминокиселинна смес

Денатури

Разрушаването на вторичните, третичните и четвъртичните структури на протеина, без да се разрушава неговата първична структура, се нарича денатурация. Денатурацията на протеина може да се случи под въздействието на разтвори на натриеви, калиеви или амониеви соли - такава денатурация е обратима:

Денатурацията, протичаща под въздействието на радиация (например загряване) или белтъчна обработка със соли на тежки метали, е необратима:

Така, например, необратима денатурация на протеини се наблюдава по време на термична обработка на яйцата в процеса на тяхното приготвяне. В резултат на денатурация на яйчен протеин способността му да се разтваря във вода с образуването на колоиден разтвор изчезва.

Качествени реакции на протеини

Биуретова реакция

Ако добавите 10% разтвор на натриев хидроксид към разтвор, съдържащ протеин, и след това малко количество 1% разтвор на меден сулфат, се появява виолетов цвят.

протеинов разтвор + NaOH_{(10% разтвор)} + на меден₄ = лилаво

Ксантопротеинова реакция

протеиновите разтвори при кипене с концентрирана азотна киселина пожълтяват:

протеинов разтвор + HNO_{3 (съгл.)} => жълто оцветяване

Химичен състав на протеини

Класификацията на протеините се основава на техните физико-химични и химични характеристики. Протеините се класифицират според няколко критерия..

1. По структура

По химична структура на молекулите всички протеини са разделени на прости и сложни.

Простите протеини (протеините) се състоят само от аминокиселини.

Сложните протеини (протеините) са съставени от глобуларни протеини и не-протеинов компонент. Небелтъчната част на сложния протеин се нарича протетична група.

Протетичната група може да бъде представена от съединения с различно химично естество. В зависимост от структурата и свойствата му, сложните протеини се разделят:

• хромопротеини - съдържат оцветен компонент като небелтъчна част (хемоглобин, миоглобин, цитохроми, хлорофил);
• гликопротеини - съдържат въглехидрати;
• нуклеопротеини - съдържат нуклеинови киселини;
• липопротеини - съдържат липиди;
• фосфопротеини - съдържат остатъка от фосфорна киселина;
• металопротеини - съдържат сложен метал.

Прости катерици

Простите протеини включват албумин, глобулин, протамин, хистон, проламин, глутелин, протеиноиди.

Албумините и глобулините са протеини, които се намират във всички тъкани. Кръвният серум е най-богат на тези протеини. Албуминът представлява повече от половината протеини в кръвната плазма..

албумин

Албумин - съставляват по-голямата част от протеини от животински и растителни тъкани. Албумините са кълбовидни протеини.

Албумините са протеини със сравнително малко молекулно тегло от 25 000-70000, имат изразен киселинен характер, тъй като съдържат голямо количество аспарагинова и глутаминова киселина.

Те се разтварят в чиста вода и разреждат разтвори на киселини, основи и соли. От водни разтвори албуминът се утаява с амониев сулфат само когато разтворът е напълно наситен, тъй като това са силно хидратирани протеини.

При кипене те се коагулират и утаяват под формата на дебели люспи на денатуриран протеин. Образуването на пяна в млякото, сгъстяването на съдържанието на яйцата по време на готвене се дължи на денатурацията на албумина. Пяна, образувана по време на готвене на плодове и зеленчуци, частично се състои от къдрен растителен албумин.

Албумините са протеини с предимно животински произход. Те включват серумен албумин, млечен лакталбумин, яйчен белтък овалбумин, миоалбумин от животински мускули, както и левкозин от пшеница, ръж и ечемик, елда и соя, бобови растения, рицинов боб рицин.

Албумините в тялото изпълняват хранителни, транспортни и неутрализиращи функции.

Характерно свойство на албумина е високата им адсорбционна способност. Те адсорбират полярни и неполярни молекули, играят транспортна роля.

Те транспортират хормони, холестерол, билирубин, лекарства, калциеви йони.

Албумините свързват токсични съединения - алкалоиди, тежки метали, билирубин.

Поради високата хидрофилност, малкия размер на молекулите, значителна концентрация на албумин играе важна роля за поддържане на осмотичното налягане на кръвта. Албумините осигуряват 80% осмотично кръвно налягане от всички останали суроватъчни протеини.

Албуминът се синтезира предимно в черния дроб и бързо се обновява..

глобулин

Глобулините са широко разпространена група от глобуларни протеини, обикновено свързани с албумин. Глобулините имат по-високо молекулно тегло от албумина. Глобулини слабо кисели или неутрални протеини.

Глобулините са разтворими в слаби физиологични разтвори, неразтворими в дестилирана вода и се утаяват при 50% или повече насищане на разтворите с амониев сулфат, коагулират се при нагряване.

Глобулините включват серум, мляко, яйца, мускули и други глобулини..

В храните има много глобулини. Грахът съдържа протеини от бобови растения, соята съдържа глицитин, семената от боб съдържат фазаолин, картофът съдържа туберин, фибриноген в кръвта, лактоглобулин в мляко, яйчен глобулин в яйцата и конопът - едестин в яйцата.

Глобулините в тялото изпълняват хранителни, защитни и транспортни функции.

Глобулини транспортират холестерол в кръвта, фосфолипиди, триглицериди, железни йони (Fe 2+), мед (Cu 2+) и витамин В в кръвта.₁₂. В млякото лактоглобулини и лакталбумин също изпълняват транспортна функция.

Глобулините се произвеждат от черния дроб и имунната система..

Протаминов

Протамини - положително заредени ядрени протеини с ниско молекулно тегло с изразени основни свойства (алкални протеини), с ниско молекулно тегло - 4000–12000, съдържат 60-85% аргинин.

Протамините са неразделна част от много важни сложни протеини (нуклеопротеини), които изграждат клетъчните ядра. В ядрата на клетките те са в комплекс с ДНК.

Протамините се разтварят добре във вода, кисела и неутрална среда и се утаяват в алкална среда, не се утаяват при варене.

Протамините се намират в сперматозоидните ядра в рибата. Основна протеинова фракция в зрели сперматозоиди на риба.

Протамините се намират в спермата на някои видове риба (салмин - сьомга, klupein - херинга), скумрия - скумрия.

Следователно изпълняват основно структурна функция, присъстват в клетки, които не могат да се делят.

хистони

Хистоните са протеини с ниско молекулно тегло (11000–22000) с третична структура, имат изразени основни (алкални) свойства, тъй като високо съдържание на аргинин и лизин.

Хистоните се съдържат в ядрата на клетките на висшите организми заедно с нуклеиновите киселини, образувайки нуклеопротеини.

Хистоните играят важна роля в регулацията на генната активност. Това са протеини на хромозоми, те влизат в структурата на хроматина. В клетките положително заредените хистони са свързани с отрицателно заредена ДНК в хроматин. Хистоните в хроматин образуват гръбнака, върху който се навива молекулата на ДНК.

Това са много стабилни протеини, чиито молекули могат да съществуват през целия живот на клетката..

Хистоните се намират под формата на нуклеопротеини в белите кръвни клетки и червените кръвни топки (хемоглобин).

Хистоните са близки по свойствата си до протамините, разтворими във вода и разредени киселини, неразтворими във воден амоняк и не се коагулират при нагряване. Молекулите на хистона са полярни, много хидрофилни, така че трудно могат да бъдат осолени от разтвори..

Основните функции на хистоните са структурни и регулаторни.

Структурно - хистоните участват в стабилизирането на пространствената структура на ДНК и следователно хроматин, хромозоми и нуклеозоми.

Регулаторен - е способността да се блокира прехвърлянето на генетична информация от ДНК в РНК.

Prolamins

Проламини - протеини от растителен произход, се намират в глутена от семена на зърнени растения, където те действат като протеини за съхранение. Те включват голямо количество глутаминова киселина и пролин (оттук и името проламин).

Проламините не съдържат почти никакъв глицин и лизин, което прави хранителната им стойност ниска.

Характерна особеност на проламините е, че те са неразтворими във вода, солни разтвори, основи, лесно разтворими в 60-80% разтвор на етанол (това се дължи на наличието на голямо количество неполирен аминокиселина пролин), докато всички останали протеини денатурират и се утаяват утайка.

Те включват глиадин (протеин от пшеница, ръж), хордеин (протеин от ечемик), зеин (протеин от царевица), авенин (бял овес), едестин (конопен протеин).

Проламини на практика липсват в бобовите и маслодайните семена.

Glutelins

Глутелини - протеини на растителна основа, характеризиращи се с високо съдържание на аминокиселини пролин и глутаминова киселина.

Глютелините играят важна роля в храненето на човека, тъй като хранителната им стойност е висока. Те присъстват в зърнените семена заедно с проламините..

Глутелините са междинни между проламините и глобулините.

Глутелините са разтворими в разредени киселини и основи, неразтворими във вода, алкохол и разредени солни разтвори.

Представители на този клас прости протеини са оризенин (оризов протеин), глутелин (царевичен протеин) и глутенин (пшеничен протеин).

В ориза 80% от протеина е глутелини (оризенин), което може да обясни високото съдържание на лизин в протеина от оризово зърно.

Тези протеини не образуват глутен в ръжено брашно, поради качествената разлика между ръжните и пшеничните протеини.

протеиноиди

Протеиноидите са фибриларни протеини, техните молекули образуват мултимолекулни нишковидни комплекси - фибрили.

Протеиноидите - протеини от животински произход, са богати на глицин, пролин, цистин. Те могат да имат третични и кватернерни структури..

Протеиноиди - протеини на поддържащи тъкани (кости, хрущяли, сухожилия, връзки). Те са представени от колаген, еластин и кератин.

Протеиноидите не са разтворими във вода, физиологичен разтвор, разредени киселини и основи. Повечето животни и хора не храносмилат в стомашно-чревния тракт и следователно не могат да изпълняват хранителна функция. Някои членестоноги обаче са се приспособили да се хранят с фибриларни протеини на кожата, птичи пера и вълна (например молци).

Протеиноидите включват колаген - основният протеин на кожата, костите и хрущялите, еластинът - протеин на сухожилията и съединителната тъкан, кератинът - протеин на косата, вълната, копита, рога и копринената фиброин.

колаген

Колагенът е основният протеин на съединителната тъкан на животни и хора, състоящ се от три протеинови нишки, усукани в спирала. Колагенът защитава тъканите от механични влияния, поддържайки здравината на кожата.

Колагенът - протеин, широко разпространен в тялото, представлява около една трета от всички протеини в тялото. Повече от 80% от общия колаген на тялото е в междуклетъчната субстанция на съединителната тъкан на кожата, костите, връзките, сухожилията и хрущялите. Тези тъкани имат ниско удължение и висока якост..

Особеностите на аминокиселинния състав на колаген включват на първо място високото съдържание на глицин и пролин. Колагенните полипептидни вериги съдържат около 1000 аминокиселини.

Колагенът, загрят дълго време във вода при 56-100 0 С, преминава в разтворимо лепило или глутин (желатин), който се охлажда и образува желе при охлаждане. Готвенето на желирани ястия се основава на това свойство на желатина..

еластин

Еластинът е основният протеин от еластични влакна, които се намират в големи количества в междуклетъчната субстанция на тъкани като кожа, стени на кръвоносните съдове, връзки и бели дробове. Тези тъкани имат много важни свойства: могат да се разтеглят няколко пъти в сравнение с първоначалната дължина, като същевременно поддържат висока якост на опън и след разтоварване се връщат в първоначалното си състояние.

Еластичността е свързана с наличието в еластин на голям брой кръстосани връзки с участието на аминокиселината лизин.

Еластинът е неразтворим във вода, не е в състояние да набъбва. Съставът на еластин съдържа много хидрофобни аминокиселини - глицин, валин, аланин, левцин, пролин.

кератин

Кератините са семейство от фибриларни протеини с механична сила, което е на второ място по хитин сред материали от биологичен произход.

Косата (косата), ноктите, перата, иглите, ноктите, рогата и копитата на животните се състоят главно от кератин.

Кератините могат да имат α-структура и β-структура.

α-кератинът е структурен протеин, изграден главно под формата на a-спирала.

В α-кератините три α-спирали се комбинират в супермотка. Molecu-молекулите на кератин са ориентирани паралелно и са свързани чрез дисулфидни връзки (съдържат много цистеин), което придава сила на структурата.

Пример за β-кератин е коприненият фиброин.

Кератините не са разтворими в разтвори на соли, киселини, основи. Молекулното им тегло е много голямо..

Копринена фиброин

Коприненият фиброин е фибриларен протеин, секретиран от паякообразни и някои насекоми и представлява основата на паяжини и пашкули от насекоми, по-специално копринена буба коприна.

Β-структурата му се състои от антипаралелни полипептидни вериги, свързани заедно с водородни връзки. Фиброинът се състои главно от глицин, аланин, серин, тирозин.

Сложни протеини

фосфопротеини

Фосфопротеините са сложни протеини, чиято протетична група е остатъкът от фосфорна киселина. Той се свързва с пептидната верига чрез остатъци от тирозин, серин и треонин, т.е. онези аминокиселини, които съдържат ОН група.

Протеините от този клас включват:

• казеиново мляко, в което съдържанието на фосфорна киселина достига 1%;
• вителин, вителилин и фосвитин, изолирани от пилешки жълтък;
• овалбумин, открит в пилешкия яйчен протеин;
• ихтулинът, който се намира в рибните яйца и който играе важна роля в развитието на рибни ембриони.

Биологичната роля на фосфопротеините е, че те са основни хранителни вещества за растящите организми..

Фосфопротеините са ценен източник на енергия и пластмасов материал за развитие на ембриони и по-нататъшен растеж и развитие на организма.

Например, казеиновото (казеиногенно) мляко съдържа всички незаменими аминокиселини и фосфорна киселина. Съдържа и калциеви йони..

Фосфорът и калцият са необходими на растящото тяло в големи количества, за да образува скелета.

Glycoproteins

Гликопротеините (гликоконюгати) са сложни протеини, които съдържат въглехидратен компонент като протезна група.

В някои гликопротеини въглехидратната част е слабо свързана с протеина и може лесно да се отдели от него. Протезните групи на някои гликопротеини могат да се появят в тъканите и в свободно състояние.

Гликопротеините са широко разпространени в природата. Те се намират в тайни (слюнка и др.), Като част от клетъчните мембрани, клетъчните стени, междуклетъчната субстанция, съединителната тъкан. Много ензими и транспортни протеини са гликопротеини..

Гликопротеините се делят на истински гликопротеини и протеогликани..

Истински гликопротеини

Въглехидратната част на гликопротеините е представена от малки хетерополизахариди или олигозахариди с неправилна структура и съдържа маноза, галактоза, глюкоза и техните амино производни. Протеинът в тях е 80-85% от масата на макромолекулата.

Гликопротеините се характеризират с ковалентна гликозидна връзка. Между въглехидратния компонент и амидната група на аспарагин в протеините възниква N-гликозидна връзка. Например в имуноглобулини, ензими и хормони).

О-гликозидна връзка - монозахарид се свързва с ОН групата на серин или треонин (в муцини), а понякога и с ОН групата на хидроксилизин или хидроксипролин (колагени).

Типичните гликопротеини включват повечето протеинови хормони, вещества, секретирани в телесните течности на тялото, мембранни сложни протеини, всички антитела (имуноглобулини), плазмени протеини, мляко, интерферони, кръвни групи.

Гликопротеинови функции

1. Структурен - колаген, еластин.
2. Защитни - антитела (имуноглобулини), интерферон, фактори на кръвосъсирването (протромбин, фибриноген).
3. Рецептор - свързването на ефектор води до промяна в конформацията на протеиновия рецептор, което причинява вътреклетъчен отговор.
4. Хормонални - гонадотропни, адренокортикотропни и тиротропни хормони.
5. Ензиматични - ензими: холинестераза, нуклеаза.
6. Транспорт - пренос на вещества в кръвта и през мембраните (трансферин, транскортин, албумин, Na +, K + -ATPase).

Специална група гликопротеини е съставена от протеогликани, в които въглехидратният компонент преобладава и представлява 90% или повече. Освен това тези вещества са по-сходни по свойствата си с полизахаридите, отколкото на протеините.

Протетичната група протеогликани е представена от хетерополизахариди с правилна структура.

Въглехидратната част, подобно на гликопротеините, се свързва с протеина чрез серинови и аспарагинови остатъци.

Въглехидратните фрагменти засилват хидрофилните свойства на протеина поради големия брой ОН групи и киселинни групи. Веригите на последните не са достатъчно гъвкави и са склонни да приемат конформацията на много свободна случайна плетеница, заемаща огромен обем.

Бидейки хидрофилни, те привличат много вода и дори в ниски концентрации образуват хидратирани гелове. Подобна способност създава в извънклетъчното пространство - тургор.

Протеогликаните образуват основното вещество на междуклетъчната матрица (междуклетъчното пространство).

Протеогликаните на хрущялната матрица съдържат хиалуронова киселина, която образува желатинов гел, който действа като амортисьор в хрущялните и ставни повърхности.

Функционално протеогликаните са важни за междуклетъчното пространство, особено за съединителната тъкан, в която са потопени колагеновите влакна. Те имат дървовидна структура, в центъра е хиалуронова киселина.

защото молекулите им са хидрофилни, те създават мрежова матрица, подобна на желе и запълват пространството между клетките, като са пречка за големите молекули и микроорганизми.

В междуклетъчната матрица присъстват различни протеогликани. Сред тях има много големи - например, агрекан и дрямка.

В междуклетъчното пространство има и цял набор от така наречените малки протеогликани, които са широко разпространени в различни видове съединителна тъкан и изпълняват различни функции там.

Според съотношението на протеиновите и въглехидратните части, гликопротеините се делят на неутрални и кисели.

Неутралните гликопротеини включват яйчен белтък (овалбумин), плазмени гликопротеини, протеини на щитовидната жлеза (тиреоглобулин).

Киселинните гликопротеини включват муцини и мукоиди.

Муцините са в основата на телесната слуз (слюнка, стомашен и чревен сок). Извършвайте защитна функция - предпазвайте стените на храносмилателния тракт от механични, химически увреждания. Муцините са устойчиви на ензими, които хидролизират протеина.

Мукоидите са протеини на синовиалната течност на ставите, хрущялите, течността на очната ябълка. Изпълнява защитна функция, са смазка в апарата за движение.

Съставът на кисели гликопротеини включва уронова киселина, която участва в неутрализирането на билирубин и лекарства.

Нуклеопротеиди

Нуклеопротеините (DNP и RNP) са сложни протеини, чиито нуклеинови киселини (РНК и ДНК) са протетичната група.

В природата са открити 2 вида нуклеопротеини - дезоксирибонуклеопротеини (DNPs) - протеинови комплекси с дезоксирибонуклеинова киселина (ДНК) и рибонуклеопротеини (RNP) - протеинови комплекси с рибонуклеинова киселина (RNA).

DND са локализирани предимно в ядрото, митохондриите и RNPs са разположени в цитоплазмата, а RNP с високо молекулно тегло също са открити в ядрото (нуклеолус).

Различават се два вида нуклеинови киселини в зависимост от пентозата, която е включена в състава им - рибонуклеинова киселина (РНК), ако съдържа рибоза и дезоксирибонуклеинова киселина (ДНК), ако съдържа дезоксирибоза.

Разлики между РНК и ДНК

• брой вериги: в РНК, една верига, в ДНК, две вериги;
• размери: ДНК е много по-голям;
• локализация в клетката: ДНК е в ядрото, почти цялата РНК е извън ядрото;
• вид монозахарид: в ДНК - дезоксирибоза, в РНК - рибоза;
• азотни основи: тимин в ДНК, урацил в РНК;
• функция: ДНК отговаря за съхранението на наследствена информация, РНК - за нейното прилагане.

ДНК е концентрирана предимно в ядрото на клетките като част от хромозоми, митохондрии и хлоропласти..

Съхранение, възпроизвеждане и наследяване на генетичен материал, генна експресия.

Има три основни типа РНК:

• матрица (информационна) - тРНК (тРНК) се съдържа в ядрото и цитоплазмата.
• транспорт - тРНК се намира главно в цитоплазмата на клетката.
• рибозомална - рРНК е съществена част от рибозомата.

mRNA (mRNA) - чете информация от сайта на ДНК за първичната структура на протеина и пренася тази информация към рибозомите (носи информация от ядрото до цитоплазмата).

tRNA - транспортира аминокиселини до мястото на синтеза на протеини (от цитоплазма до рибозоми).

rRNA - е част от рибозомите (рамката на рибозомата е изградена от нея), участва в синтеза на протеиновата (полипептидна) верига.

РНК при някои вируси е носител на генетична информация вместо на ДНК.

Видео филм „Нуклеинови киселини в биосинтеза на протеини“

Липопротеините

Липопротеините са сложни протеини, протетичната група на които е представена от всеки липид.

Липидите играят важна роля в човешкото тяло. Те се намират във всички клетки и тъкани и участват в много метаболитни процеси..

Те формират структурна основа на всички биологични мембрани; в свободно състояние те присъстват главно в кръвната плазма и лимфата..

Плазмени липопротеини, серум разтворими във вода. Липопротеините на мембранните стени на клетките, нервните влакна са неразтворими във вода.

Съставът на липопротеините може едновременно да включва свободни триглицериди, мастни киселини, неутрални мазнини, фосфолипиди и холестерол (холестерол).

Всички видове липопротеини имат подобна структура: хидрофобно ядро ​​и хидрофилен слой на повърхността. Хидрофилният слой се образува от протеини (апопротеини), фосфолипиди и холестерол. Триацилглицеролите (TAG) и холестеролните естери съставляват хидрофобното ядро.

Хидрофилните групи на тези молекули са ориентирани към водната фаза, а хидрофобните части към хидрофобното ядро ​​на липопротеина, в което транспортираните липиди.

Липидите не се разтварят във вода, следователно те не могат да бъдат транспортирани чрез кръв в чистата му форма. Затова за транспортирането на липиди чрез кръв в организма се образуват липидни комплекси с протеини - липопротеини.

Следните видове липопротеини се синтезират в организма: хиломикрони (ChM), липопротеини с много ниска плътност (VLDL), липопротеини със средна плътност (VLDL), липопротеини с ниска плътност (LDL) и липопротеини с висока плътност (HDL).

Всеки тип LP се образува в различни тъкани и транспортира определени липиди..

Общата функция на всички липопротеини е липидният транспорт.

Липопротеините са лесно разтворими в кръвта, тъй като са с малки размери и имат отрицателен заряд на повърхността. Някои липопротеини лесно преминават през стените на капилярите на кръвоносните съдове и доставят липиди до клетките..

Големият размер на хиломикроните не им позволява да проникнат през стените на капилярите, следователно те първо влизат в лимфната система от клетките на червата и след това влизат в кръвообращението по протежение на главния гръден канал с лимфата.

Липопротеините с много ниска и ниска плътност причиняват атеросклероза с повишаване на тяхната концентрация в кръвта.

При нарушен липиден транспорт и липиден метаболизъм енергийният потенциал на организма намалява, предаването на нервните импулси се влошава и скоростта на ензимните реакции намалява. Без участието на липопротеини транспортирането на мастноразтворими витамини е невъзможно: витамини от групи A, E, K, D.

Chromoproteins

Хромопротеините („оцветени протеини“) са сложни протеини, съдържащи оцветен компонент като протезна група.

Хромопротеините участват в такива жизненоважни процеси като фотосинтеза, дишане, транспорт на кислород и въглероден диоксид, редокс-реакции, възприемане на светлина и цвят и др..

В зависимост от тяхната структура се разграничават хемопротеини, флавопротеини, родопсин.

Хемопротеини (червени) - сложни протеини, протетичната група на които е хема.

Групата на хемопротеините включва хемоглобин, миоглобин, съдържащи хлорофил протеини и ензими (цитохроми, каталаза и пероксидаза). Всички те съдържат железни (или магнезиеви) порфирини като небелтъчен компонент, но протеини с различен състав и структура и изпълняват различни биологични функции.

Хлорофилът (магнезиев порфирин) заедно с протеина осигурява фотосинтетична активност на растенията, като катализира разграждането на водната молекула до водород и кислород (усвояване на слънчевата енергия). Хемопротеините (железни порфирини), напротив, катализират обратната реакция - образуването на водна молекула, свързана с освобождаването на енергия.

Хемоглобин - основният компонент на червените кръвни клетки и основния дихателен пигмент, осигурява пренос на кислород (О₂) от белите дробове до тъканите и въглеродния диоксид (CO₂) от тъканите до белите дробове. Поддържа киселинно-алкален баланс на кръвта.

В хемоглобина протеиновият компонент е представен от глобин, а небелтъчният компонент е хема - пигмент. Железният йон е разположен в центъра на пигмента на хема, който придава на кръвта характерен червен цвят. Хемът е представен от порфирин, състоящ се от 4 пиролови пръстена. Всяка от 4-те хемо молекули е „увита“ в една полипептидна верига.

Хем е протетична група в миоглобина, каталазата, пероксидазата и цитохромите. Хем се намира и в растителните хемопротеини и участва във фотосинтезата..

Миоглобинът (мускулен протеин) е малък глобуларен протеин, неговата молекула се състои от една полипептидна верига и един хема. Миоглобинът създава кислороден резерв в мускулите, използвани от мускулните влакна..

Хромопротеините включват също флавопротеини, протетичните групи от които са изоаллоксазинови производни. Флавопротеините са част от оксидоредуктазите - ензими, които катализират редокс-реакциите в клетката. Някои флавоноиди включват метални йони и молекула на хема.

Родопсин е протеин, чиято протетична група е активната форма на витамин А - ретината. Родопсин е основното фоточувствително вещество на пръчките на ретината. Функцията му е да възприема светлина привечер, т.е. отговорен за зрението на зрението.

металопротеините

Металопротеините са сложни протеини, при които металните йони играят ролята на не-протеинов компонент.

Металопротеините включват около сто ензими.

Важна функция на металопротеините е свързана с транспортирането на метали и тяхното съхранение в организма.

Типичните металопротеини са протеини, съдържащи нехемово желязо - трансферин, феритин, хемосидерин, които са важни за метаболизма на желязото в организма.

Трансферрин е водоразтворим железен протеин, който се намира в кръвния серум като част от β-глобулини. Трансфериновата молекула съдържа два Fe 3+ йона. Този протеин служи като носител на желязо в организма. Трансферрин се синтезира в черния дроб.

Феритинът е вътреклетъчен глобуларен протеин, намира се главно в далака, черния дроб и костния мозък, действайки като депо на желязо в организма. Благодарение на феритина запасите от цитозолно желязо се поддържат в разтворима и нетоксична форма..

Хемосидеринът, за разлика от феритина и трансферина, е водонеразтворим протеинов комплекс, съдържащ желязо. Той се намира главно в клетките на черния дроб и далака, натрупва се с излишък от желязо в организма, например при чести кръвопреливания.

Церулоплазминът е суроватъчен протеин, който съдържа мед и участва в неговия метаболизъм, както и в метаболитните процеси на желязото. Принадлежи към α-2-глобулини.

Каталаза - неутрализира водородния пероксид.

Цитохром оксидаза - в комбинация с други ензими от дихателната верига на митохондриите, участващи в синтеза на АТФ.

Алкохол дехидрогеназа - осигурява метаболизма на етанола и други алкохоли

Лактат дехидрогеназа - участва в метаболизма на млечната киселина

Карбонова анхидраза - образува въглеродна киселина от СО₂ и Н₂О.

Ксантин оксидаза - отговорна за скорошни реакции на катаболизъм на пуринови основи.

Тиропероксидаза - участва в синтеза на хормоните на щитовидната жлеза.

Глутатион пероксидаза - антиоксидантен ензим.

Уреаза - отговорна за разграждането на уреята.

2. Под формата на молекули (фибриларни и глобуларни)

Протеините могат да бъдат класифицирани според формата на молекулите и някои физични свойства в два големи класа: фибриларни и кълбовидни протеини.

Фибрилярните протеини са дълги нишковидни молекули, чиито полипептидни вериги са успоредни една на друга по една и съща ос и образуват дълги влакна (фибрили) или слоеве.

Вторичната структура е най-важна (третичната почти не се изразява изобщо).

Повечето фибриларни протеини са неразтворими във вода, имат голямо молекулно тегло.

Тези протеини се характеризират с висока механична сила, изпълняват структурна функция.

Фибриларните протеини включват кератини (коса, вълна, рога, копита, нокти, пера), миозин (мускули), колаген (сухожилия и хрущяли), фиброин (коприна, паяжина).

Глобуларните протеини се характеризират с компактно триизмерно сгъване на полипептидни вериги, техните молекули са под формата на глобули.

Най-важната третична структура.

Кълбовидните протеини са разтворими във вода или в разредени солни разтвори. Поради големия размер на молекулите, тези разтвори са колоидни..

Глобуларните протеини действат като ензими, антитела (серумните глобулини определят имунологичната активност) и в някои случаи хормони (инсулин).

Те играят важна роля в протоплазмата, задържайки вода и някои други вещества в нея и допринасят за поддържане на молекулярната организация..

Глобуларните протеини се намират във физиологични течности (кръвен серум, мляко, храносмилателни течности), в тъканите на тялото.

Има и междинни протеини с фибриларен характер, но разтворими. Пример е фибриногенът, който се превръща в неразтворим фибрин по време на коагулация на кръвта..

3.Разтворимост в отделни разтворители

Класификацията на прости протеини се основава предимно на разтворимостта във вода, алкохол, физиологични разтвори, алкални и киселинни разтвори.

4. По аминокиселинен състав

От гледна точка на хранителната стойност на протеините, определена от аминокиселинния им състав и съдържанието на незаменими аминокиселини, протеините се делят на пълни и по-ниски.

Пълноценните протеини са тези, които включват осем незаменими аминокиселини, които тялото не може да синтезира самостоятелно.

Дефектните протеини са тези, които съдържат недостатъчно количество от една или повече незаменими аминокиселини, които не могат да бъдат синтезирани от тялото.

Пълните протеини се намират в животински продукти (с изключение на желатин), както и в някои растителни храни (грах, боб, соя).

Дефектни протеини - предимно от растителен произход.

• Предишна Статия
• Следваща Статия