Формула на аминооцетна киселина

Глицинът може да бъде получен чрез хидролиза на протеини или чрез химичен синтез:

Биологична роля

Глицинът е част от много протеини и биологично активни съединения. Порфирините и пуриновите основи се синтезират от глицин в живи клетки..

Глицинът също е невротрансмитер аминокиселина с двоен ефект. Глициновите рецептори се намират в много части на мозъка и гръбначния мозък. Свързвайки се с рецептори (кодирани от гените GLRA1, GLRA2, GLRA3 и GLRB), глицинът предизвиква „инхибиторен“ ефект върху невроните, намалява освобождаването на „възбуждащи“ аминокиселини, като глутаминова киселина, от невроните и увеличава освобождаването на GABA. Глицинът също се свързва към специфични места на NMDA рецептори и по този начин улеснява предаването на сигнала от възбуждащите невротрансмитери глутамат и аспартат. [1] В гръбначния мозък глицинът води до инхибиране на моторните неврони, което позволява използването на глицин в неврологичната практика за елиминиране на повишения мускулен тонус.

Медицинска употреба

Фармакологичното лекарство глицин има успокоително (успокоително), леко успокоително (анти-тревожност) и слаб антидепресант, намалява чувството на безпокойство, страх, психоемоционален стрес, усилва ефекта на антиконвулсанти, антидепресанти, антипсихотици, включва се в редица терапевтични практики за намаляване на алкохолните опиати и други видове, като спомагателно лекарство с мек седативен и успокояващ ефект, намалява. Той има някои ноотропни свойства, подобрява паметта и асоциативните процеси..

Глицинът е метаболитен регулатор, нормализира и активира процесите на защитно инхибиране в централната нервна система, намалява психоемоционалния стрес, повишава умствената работа.

Глицинът има глицин и GABAergic, алфа1-адренергично блокиране, антиоксидант, антитоксични ефекти; регулира активността на глутаматните (NMDA) рецептори, поради което лекарството е в състояние:

• намаляване на психоемоционалния стрес, агресивността, конфликта, увеличаване на социалната адаптация;
• подобрете настроението си;
• улеснява заспиването и нормализира съня;
• повишаване на умствената ефективност;
• намаляване на вегетативно-съдовите разстройства (включително в менопаузата);
• намаляване на тежестта на церебралните нарушения при исхемичен инсулт и травматично увреждане на мозъка;
• намаляване на токсичните ефекти на алкохола и наркотиците, които инхибират функциите на централната нервна система;
• намалете копнежа към сладкишите.

Лесно прониква в повечето телесни течности и телесни тъкани, включително в мозъка; метаболизира се до вода и въглероден диоксид, не се натрупва в тъканите. [2]

Глицинът се намира в значителни количества в церебролизин (1,65–1,80 mg / ml). [1]

В промишлеността

В хранително-вкусовата промишленост е регистрирана като хранителна добавка Е640 като модификатор на вкуса и аромата.

Да си извън земята

Глицинът е открит в Comet 81P / Wilda (Wild 2) като част от разпространения проект Stardust @ Home. [3] [4] Проектът има за цел да анализира данните от научния кораб на Stardust (Stardust). Една от задачите му беше да проникне в опашката на комета 81P / Wild (Wild 2) и да събира проби от материя - така наречения междузвезден прах, който е най-старият материал, който е останал непроменен от създаването на Слънчевата система преди 4,5 милиарда години. [5]

На 15 януари 2006 г., след седем години пътуване, космическият кораб се върна обратно и пусна капсула, съдържаща проби от звезден прах на Земята. В тези проби са открити следи от глицин. Веществото очевидно е с неземно произход, тъй като в него има много повече изотопи C3, отколкото в земния глицин. [6]

Аминокиселини

структура

Аминокиселината е мономер, състоящ се от азот, водород, въглерод и кислород. Невъглеводородните радикали, като сяра или фосфор, също могат да бъдат прикрепени към аминокиселина..

Условна обща аминокиселинна формула - NH₂-R-COOH, където R е двувалентен радикал. В този случай може да има няколко амино групи в една молекула.

Фиг. 1. Структурната структура на аминокиселините.

От химическа гледна точка аминокиселините са производни на карбоксилни киселини, в молекулата на които водородните атоми са заменени от амино групи.

Аминокиселините се класифицират според няколко критерия. Класификацията според три характеристики е представена в таблицата..

Знак

описание

пример

Чрез подреждането на аминови и карбоксилни групи една спрямо друга

Съдържа един въглероден атом между функционални групи

β-, γ-, δ-, ε- и други аминокиселини

Съдържат няколко въглеродни атома между функционалните групи

β-аминопропионова киселина (два атома между групите), ε-аминокапронова киселина (пет атома)

По променлива част (радикална)

Не съдържат ароматни връзки. Те са линейни и циклични

Лизин, серин, треонин, аргинин

Съдържа бензолен пръстен

Фенилаланин, Триптофан, Тирозин

Съдържат хетероатом - радикал, който не е въглерод или водород

Триптофан, хистидин, пролин

Съдържа амино група NH

Според физикохимичните свойства

Не взаимодействайте с вода

Глицин, валин, левцин, пролин

Взаимодействайте с вода. Разделя се на незаредени, положително и отрицателно заредени

Лизин, серин, аспартат, глутамат, глутамин

Фиг. 2. Схема за класификация на аминокиселините.

Имената са образувани от структурни или тривиални имена на карбоксилни киселини с префикса „амино“. Числата показват къде се намира аминогрупата. Използват се и тривиални имена, завършващи на „-ин“. Например 2-аминобутанова или α-аминомаслена киселина.

Имоти

Аминокиселините се различават по физически свойства от другите органични киселини. Всички съединения от класа са кристални вещества, добре разтворими във вода, но слабо разтворими в органични разтворители. Те се стопят при високи температури, имат сладък вкус и лесно образуват соли.

Аминокиселините са амфотерни съединения. Поради наличието на карбоксилна група, -COOH проявяват киселинни свойства. Амино група -NH₂ определя основните свойства.

Химични свойства на съединенията:

От анокиселинните мономери се образуват дълги полимери - протеини. Един единствен протеин може да включва няколко различни аминокиселини. Например, съдържащият се в млякото казеинов протеин се състои от тирозин, лизин, валин, пролин и редица други аминокиселини. В зависимост от структурата протеините изпълняват различни функции в организма.

Какво научихме?

От урока по химия от 10 клас научиха какво представляват аминокиселините, какви вещества съдържат, как са класифицирани. Аминокиселините включват две функционални групи - амино групата -NH₂ и карбоксилна група -COOH. Наличието на две групи определя амфотерността на аминокиселините: съединенията притежават свойствата на основи и киселини. Аминокиселините са разделени според няколко характеристики и се различават по броя на амино групите, наличието или отсъствието на бензолен пръстен, наличието на хетероатом, взаимодействието с водата.

Амини. Аминокиселини

Амини

Амините са производни на амоняка, в молекулата на който един, два или три водородни атома са заместени с въглеводородни радикали.

класификация

По броя на въглеводородните радикали, заместващи водородните атоми в молекулата на NH₃, всички амини могат да бъдат разделени на три вида:

Група - NH₂ наречена аминогрупа.

Съществуват и амини, които съдържат две, три или повече амино групи, например:

Изомерия

Разгледайте всички видове изомеризъм с емпирична формула С като примери.₄Н_{единадесет}Н:

Физични свойства

Долната граница на първичните амини са газообразни вещества, имат миризма на амоняк и се разтварят добре във вода. Амини с по-високо относително молекулно тегло - течности или твърди вещества, разтворимостта им във вода намалява с увеличаване на молекулното тегло.

Химични свойства

Амините са подобни на амоняка по химически свойства..

1. Взаимодействие с вода - образуването на хидроксиди на заместен амоний.

Спомнете си как амонякът взаимодейства с водата:

Разтвор на амоняк във вода има слаби алкални (основни) свойства. Причината за основните свойства на амоняка е наличието на самотна електронна двойка върху азотния атом, която участва в образуването на донорно-акцепторна връзка с водороден йон. По същата причина амините също са слаби основи. Амини - органични основи:

Разтворими амини - по-силни основи от амоняка.

2. Взаимодействие с киселини - образуване на сол (реакции на неутрализация).

Като основа амонякът с киселини образува амониеви соли:

По същия начин, когато амини реагират с киселини, се образуват заместени амониеви соли:

Алкалите, като по-силни основи, изместват амоняка и амините от техните соли:

3. Изгаряне на амини

Амините са запалими. Продуктите на горене на амини, както и други органични съединения, съдържащи азот, са въглероден диоксид, вода и свободен азот; например:

Методи на производство

1. Взаимодействието на алкохоли с амоняк при нагряване в присъствие на Al₂ОТНОСНО₃ като катализатор. Вижте примери в темата "Спиртни напитки".

2. Взаимодействие на алкилни халиди (халоалкани) с амоняк; например:

Полученият първичен амин може да реагира с излишък от алкил халид и амоняк, което води до образуването на вторичен амин:

По подобен начин могат да се получат третични амини..

анилин

Анилинът е най-простият представител на първичните ароматни амини:

Физични свойства

Анилинът е безцветна мазна течност с характерна миризма, слабо разтворима във вода, отровна.

Химични свойства

Основните свойства на анилина са много слабо изразени, тъй като влияе влиянието на ядрото на бензен върху аминогрупата.

1. Реакции, включващи амино група

2.Реакции, включващи бензолния пръстен

Аминогрупата като заместител от първия вид улеснява заместващите реакции в бензенното ядро, докато заместителите стават в орто и пара позиции към аминогрупата:

Получаване на анилин

Анилинът и другите първични ароматни амини се получават с помощта на реакция, открита през 1842 г. от руския химик Н. Н. Цинин. Цининовата реакция е метод за получаване на ароматни амини (включително анилин) чрез редукция на нитро съединения:

Това е често срещан, но не и единственият начин за получаване на ароматни амини..

Употреба на анилин

Аминокиселини

Аминокиселините са производни на въглеводороди, съдържащи амино групи (-NH₂) и карбоксилни групи.

Обща формула: (NH₂)_mR (COOH)_н, където m и n най-често са равни на 1 или 2. По този начин аминокиселините са съединения със смесени функции.

Аминокиселини на тялото:

Взаимозаменяеми - синтезирани в човешкото тяло, те включват глицин, аланин, глутаминова киселина, серин, аспарагинова киселина, тирозин, цистеин.

Основни - не се синтезират в човешкото тяло, идват от храната. Те включват валин, лизин, фенилаланин..

Физични свойства

Аминокиселините са безцветни кристални вещества, които се разтварят добре във вода, точка на топене 230-300 o C. Много α-аминокиселини имат сладък вкус.

Методи на производство

Следните два метода обикновено се използват за получаване на а-аминокиселини при лабораторни условия..

1. Взаимодействие на α-халогенирани карбоксилни киселини с излишък на амоняк. В хода на тези реакции халогенен атом в халоген карбоксилна киселина се заменя с амино група. Освободеният в този процес хлороводород се свързва от излишък от амоняк с амониев хлорид. Например, аланинът може да бъде получен чрез взаимодействие на а-хлоропропионова киселина с амоняк:

2. Хидролиза на протеини. Когато протеините се хидролизират, обикновено се образуват сложни смеси от аминокиселини, като се използват чисти методи, отделни чисти аминокиселини могат да бъдат изолирани от тези смеси..

Химични свойства

а) като киселина (участва карбоксилна група):

б) като база (участва амино група):

2. Взаимодействие в молекулата - образуване на вътрешни соли:

а) моноаминомонокарбоксилни киселини (неутрални киселини).

Водните разтвори на моноаминомонокарбоксилните киселини са неутрални (pH = 7);

б) моноаминодикарбоксилни киселини (киселинни аминокиселини).

Водните разтвори на моноаминодикарбоксилни киселини имат рН 7 (алкална среда), тъй като в резултат на образуването на вътрешни соли на тези киселини, в разтвора се появява излишък от OH хидроксидни йони..

3. Взаимодействието на аминокиселини помежду си - образуването на пептиди:

Две аминокиселини образуват дипептид:

При съставяне на името на дипептида първо се нарича аминокиселината, в която COOH групата участва в образуването на дипептида. В тривиалното име на тази киселина последната буква "n" се заменя с буквата "l". Тогава тривиалното име на аминокиселината, в която -NH групата участва в образуването на дипептида, се добавя непроменено.₂.

Всеки дипептид има свободни амино и карбоксилни групи и следователно може да взаимодейства с друга молекула на аминокиселина, за да образува трипептид; тетрапептидите се получават по същия начин и др.:

Подобен

Добави коментар Отказ на отговора

За сайта

Добре дошли в сайта! Тук ще намерите най-пълната информация за историята на химията и нейното развитие като наука, както и интересни статии за всички известни днес химически елементи и за съединенията, които образуват.

Структурата на аминокиселините: структурни формули и класификации

Структурата на основните аминокиселини: 20 "магии", които съставляват протеина. Структура. Класификации. Таблици с формули. Име и международни съкращения за протеиногенни аминокиселини. С вас, Галина Баева, 20 „вълшебни“ аминокиселини и красиви таблици със структурни формули от естествени аминокиселини.

Естествените аминокиселини са структурните единици (мономерите) на протеините. Съставът на протеините включва само 20 т.нар „Вълшебни“ аминокиселини, които също се наричат ​​протеиногенни. Всички те имат подобна структура..

В допълнение към протеиногенните аминокиселини, непротеиногенните аминокиселини присъстват в тялото, които изпълняват различни задачи, главно междинни съединения в биохимичния конвейер, като орнитин, сигнални молекули като β-аланин или невротрансмитери като GABA.

Характеристики на структурата на естествените аминокиселини

Структурата на аминокиселините е тясно свързана с техните функции. Вещества, подобни по химична структура, вършат подобна работа. Нека се опитаме да го разберем, за да не се объркваме по-късно в поясненията към наркотиците.

Всички аминокиселини са формовани в едно цяло..

Head е аминов остатък, съдържащ азот N.

Въглероден скелет, състоящ се от верига от въглеродни атоми (в най-простия случай, един въглерод, към който аминовият остатък е прикрепен „отпред“, и въглеродна опашка отзад)

Опашка - остатък от карбоксилна киселина - COOH

Към карбоновия скелет отстрани може да бъде прикрепена друга химическа групировка, която придава на това вещество специални свойства..

Въглеродната верига заедно с киселата опашка, прикрепена към аминовата глава, се нарича сложната дума "алифатен радикал".

Номенклатура на аминокиселини

Въглеродна верига (скелет) може да се състои или от 1 въглероден атом, или от няколко. В последния случай е важно към кой въглероден атом, като се започне от карбоксилната група, аминовата глава ще се присъедини. Тя може да бъде или 1-ви въглероден атом, или 2-ри, 3-ти и напред. Химиците се съгласиха да означават въглеродните атоми не с числа, а с буквите на гръцката азбука: α е първият въглероден атом, започващ от карбоксилната опашка, β е 2-рият, γ е 3-ти и т.н..

Ако аминогрупата е прикрепена към въглерода в α-позиция, такава аминокиселина се нарича α-аминокиселина, съответно, ако аминогрупата е свързана в β-положение, тогава тя е β-аминокиселина, ако в γ - тогава γ-аминокиселина.

Всички 20 естествени протеиногенни аминокиселини принадлежат към групата на α-аминокиселините.

От β - аминокиселините най-известен е β-аланинът, а от γ-аминокиселините γ-аминомаслена киселина (GABA) е най-известната. Техните структурни формули са дадени по-долу..

Таблица 1 Структурата на протеиногенните аминокиселини

Таблица 2 Структурни формули на аминокиселини

Таблица 3 Модели на структурни формули на аминокиселини

Класификация на аминокиселините

Има няколко класификации на аминокиселини:

1. В зависимост от структурата на алифатния радикал, аминокиселините се разделят на следните групи:

• Просто аминокиселини с алифатен радикал, т.е. тези, при които въглеродната верига не съдържа допълнителни изобретения. Те се наричат ​​MonoAminoMonoCarboxylic: глицин и аланин.
• Аминокиселини с разклонена верига, в които карбоновият скелет образува странични вилици: валин, левцин, изолевцин. Химичният състав на изолевцина е неразличим от левцина, но въглеродният му скелет е огънат по различен начин, т.е. той е стереоизомер. Понякога се изолира в отделна аминокиселина, а понякога не. Аминокиселини с разклонена верига също принадлежат към групата на MonoAminoMonoCarboxylic аминокиселини.
• Аминокиселини, които имат различни групи в алифатния радикал:

Алкохол - ОХ. Те се наричат ​​OxyMonoAminoMonoCarboxylic: серин и треонин

Карбоксилни, т.е. втора кисела опашка. Това са MonoAminoDiCarboxylic аминокиселини: аспарагинова киселина (аспартат) и глутаминова киселина (глутамат). Наричат ​​ги още киселинни аминокиселини, вид „масло масло“.

Амид. Карбоксилната опашка е нараснала втора аминова глава: аспарагин и глутамин. Изглежда ясно, че това са производни съответно на аспартат и глутамат. Наричат ​​се амиди на MonoAminoDiCarboxylic аминокиселини

Амин. Втората аминова глава се присъедини към карбоновия скелет: лизин

Гуанидин: допълнителни аминови вложки - аргинин

Лизинът и аргининът също са класифицирани като DiAminoMonoCarboxylic аминокиселини, тъй като имат втора аминова група. Тъй като тези аминокиселини в неутрална среда (вода, pH = 7) проявяват алкални (основни) свойства, увеличавайки водородния индекс (pH става> 7), те се причисляват към групата на основни аминокиселини

Съдържащи сяра аминокиселини. Те имат серен атом S в радикала: цистеин, метионин

Аминокиселини, съдържащи ароматен радикал - въглероден пръстен или Ароматни аминокиселини фенилаланин, тирозин, триптофан

Аминокиселини с хетероцикличен радикал - пръстен с азотен атом вместо въглерод, така че е "хетеро" - "разнообразен": триптофан и хистидин.

Лесно е да се види, че триптофанът е включен в групата както на ароматни аминокиселини, така и в групата на аминокиселини с хетероцикличен радикал, и всичко това, защото има както хетероцикличен радикал, така и ароматен.

Иминокиселини - въглеродният скелет не се разширява във верига, а се затваря в пръстен, от който стърчи аминова глава и следваща опашка от киселина: пролин и хидроксипролин

2. Класификация, основана на полярността на алифатен радикал.

• Неполярни (хидрофобни) аминокиселини. Те имат неполярни връзки между С-С, С-Н атомите. Това са глицин, аланин, валин, левцин, изолевцин, пролин, триптофан - 8 аминокиселини
• Полярни незаредени (хидрофилни) аминокиселини. Те имат полярни връзки между C - O, C - N, O - H, S - H атомите. Това са серин, аспарагин, глутамин, треонин, метионин - 5 аминокиселини
• Полярни отрицателно заредени аминокиселини. Те имат в радикалните групи, които са отрицателно заредени във водната среда (pH = 7), т.е. те действат като отрицателно зареден йон (анион). Това са аспарагинова и глутаминова киселини, тирозин, цистеин - 4 аминокиселини
• Полярни положително заредени аминокиселини. Те имат групи в радикала, които са положително заредени във водната среда (pH = 7), т.е. те действат като положително зареден йон (катион). Това са лизин, аргинин, хистидин - 3 аминокиселини.

Колкото повече аминокиселини с полярност са в протеина, толкова по-висока е способността на протеина към химични реакции, т.е. неговата реактогенност. С реактогенността на един протеин неговите функции са пряко свързани. Протеините на съединителната тъкан, като кератинът, който е част от косата и ноктите, имат малко полярни аминокиселини. Напротив, ензимите - протеин-катализатори на биохимични реакции, имат аминокиселинен състав с много полярни групи.

3. Класификация по отношение на pH (pH)

• Аминокиселини с неутрални свойства с рН 5,97 - 6,02. Това са глицин, аланин, серин, валин, левцин, изолевцин, треонин, цистин, метионин - 9 аминокиселини. Те имат една аминова глава и една карбоксилна опашка.
• Аминокиселини с леко киселинни свойства, рН 3.0 - 5.7. Това са аспарагинова и глутаминова киселина. Те имат една аминова глава, но две карбоксилни опашки, така че се наричат ​​"киселини".
• Аминокиселини с алкални свойства с рН 9,7 - 10,7. Те имат две аминови глави и една карбоксилна опашка. Това е лизин, аргинин, хистидин..

4. Класификация на способността за синтез при хора и животни.

• Основни аминокиселини: глицин, серин, аланин, аспарагинова киселина, аспарагин, глутаминова киселина, глутамин, пролин
• Условно аминокиселини: аргинин, хистидин, тирозин, цистеин
• Есенциални аминокиселини: валин, левцин, изолевцин, треонин, лизин, триптофан, фенилаланин, метионин

5. Класификация на аминокиселините по пътищата на биосинтеза.

В живите организми аминокиселините могат да бъдат произведени (синтезирани) от други съединения. Пътят на биосинтеза е последователност от химични реакции, които са причинени от наследствена (генетична) матрица. Той се записва в генетичния код и се дължи на наличието на ензими, които предизвикват тези реакции. Биосинтезата не е хаотична и броят на изходните и междинните съединения е ограничен. Така че от цялото разнообразие от естествени аминокиселини, за синтеза на протеини се използват само 20. Съответно, източниците и междинните съединения по пътищата на биосинтеза на отделни аминокиселини образуват клъстери или семейства, където съединенията могат да бъдат превърнати едно в друго.

• Семейство аспартат: аспарагинова киселина (аспартат), аспарагин, изолевцин, лизин, треонин, метионин
• Семейство глутамат: глутаминова киселина (глутамат), глутамин, пролин, аргинин
• Семейство пирувати: аланин, валин, левцин
• Сериново семейство: Серин, Глицин, Цистеин
• Семейство Pentos: хистидин, триптофан, фенилаланин, тирозин
• Семейство Шикимат: триптофан, фенилаланин, тирозин

Трябва да се каже, че тези метаболитни пътища се реализират в биологичните системи, но не всички те съществуват в човешкото тяло. Така по-висшите животни и хора не са в състояние да синтезират ароматен пръстен, така че пътят на шикимат не е за нас. Подобно е и с други начини за синтезиране на незаменими аминокиселини. Есенциалните аминокиселини са показани с удебелен шрифт за по-голяма яснота..

6. Класификация на аминокиселините по пътищата на катаболизъм

Катаболизмът е процес на разпад, противоположен на анаболизма или процес на синтез. В организма катаболизмът се дължи и на генетичната програма и набор от ензими. Крайният резултат от разграждането на аминокиселините е амоняк, вода и въглероден диоксид, а енергията също се отделя под формата на топлина или се свързва в молекулите на АТФ. В зависимост от междинните съединения, които осигуряват енергия, аминокиселините се разделят на следните групи:

• Глюкогенни: произвеждащи метаболити (междинни съединения), от които може да се синтезира глюкоза: глицин, аланин, серин, треонин, валин, аспарагинова киселина, аспарагин, глутаминова киселина, глутамин, пролин, аргинин, хистидин, цистин, метионин
• Кетогенен: разлага се до ацетоацетилCoA и ацетилКоА, от които могат да се синтезират кетонови тела: лизин, левцин
• Междинно: по време на разграждането на тези аминокиселини се образуват метаболити от двата вида: изолевцин, триптофан, фенилаланин, тирозин

Прочетете повече за глюкогенните и кетогенните аминокиселини тук: Гликогенни аминокиселини

Дясна и лява аминокиселини

В зависимост от прикрепянето на аминогрупата към карбоксилната опашка във въглеродната верига, аминокиселините могат да бъдат „надясно“ или „наляво“, с други думи, те се означават като D- или L-изомери. Такива форми се наричат ​​оптично активни, не се различават по химичен състав, но в пространството се свързват помежду си, като лявата и дясната ръка.

В протеиновите молекули присъстват само L (вляво) изомери на аминокиселини, десните (D) изомери могат да имат специални свойства и да действат като медиатори, т.е. сигнални молекули, но по-често те образуват баласт. В нормалните храни почти няма D-аминокиселини. Те се образуват по време на химичния синтез и могат да бъдат намерени в изкуствени протеини, използвани в спортното хранене или като биологично активни хранителни добавки. D-аминокиселините се разграждат трудно чрез ензимите, защото не са физиологични. Черният дроб и бъбреците съдържат специален ензим, D-аминокиселинна оксидаза, което предполага, че тя превръща нефизиологичните десни аминокиселини във физиологични леви. Количеството му е малко, защото обикновено храната съдържа много малко D-аминокиселини.

При химичния синтез се получават равен брой D- и L-изомери, но само аминокиселини от серията L участват в синтеза на протеини. Това трябва да се вземе предвид от хората, които приемат аминокиселинни препарати: L-аминокиселините ще бъдат значително по-скъпи поради необходимостта да ги изолират от сместа, но ефектът от използването им ще бъде значително по-голям

Прочетете за това какво прави всяка аминокиселина в организма. Повярвайте ми, те имат какво да правят. С теб беше Галина Батуро. Споделяйте информация в социалните мрежи, оставяйте коментари.

Аминооцетна киселина. Формула и качествени реакции за аминооцетна киселина.

pysy. глицеринът не е това!

Качествените реакции на органичната материя се определят от наличните функционални групи. има две от тях: карбоксилна група и първична алифатна амино група.
реакции към аминогрупата
1) тест за нинхидрин
2) Образуване на основата на Шиф (кондензация с ароматни алдехиди)
реакции към аминогрупата
1) образуването на комплекси със соли на тежки метали в слабо алкална среда (например със соли на мед (II))
2) естерификация с алкохоли. аналитичният сигнал на реакцията е образуването на летливи съединения с характерна миризма или отделяне на кристални вещества с характерна точка на топене.

където учиш, не си казал съдейки по ava, вие сте твърде рано да правите това изобщо., така че изберете сами това, от което се нуждаете. по принцип са достатъчни нинхидринов тест и комплекс с мед

Глицин (аминооцетна киселина, аминоетанова киселина) - най-простата алифатна аминокиселина, единствената аминокиселина, която няма оптични изомери.
Глицинът е част от много протеини и биологично активни съединения. Порфирините и пуриновите основи се синтезират от глицин в живи клетки..

CHEMEGE.RU

Подготовка за изпита по химия и олимпиади

Аминокиселини

Аминокиселини - органични бифункционални съединения, които включват карбоксилни групи –СООН и амино групи –NH₂.

Естествените аминокиселини могат да бъдат разделени на следните основни групи:

цистеин

тирозин

Номенклатура на аминокиселини

• За естествени α-аминокиселини R-CH (NH₂) COOH прилага тривиални имена: глицин, аланин, серин и др..

• Според систематичната номенклатура имената на аминокиселините се формират от имената на съответните киселини чрез добавяне на аминопрефикса и посочване на местоположението на аминогрупата по отношение на карбоксилната група:

• Друг метод често се използва за конструиране на имената на аминокиселини, според които аминопрефиксът се добавя към тривиалното име на карбоксилната киселина с позицията на аминогрупата в гръцката азбука.

Физични свойства на аминокиселини

Аминокиселините са твърди кристални вещества с висока точка на топене. Добре разтворими във вода, водните разтвори водят добре електрически ток.

Получаване на аминокиселини

• Заместване на халоген с амино група в съответните заместени с халоген киселини:

• Възстановяване на нитро-заместени карбоксилни киселини (използвани за производството на ароматни аминокиселини):

Химични свойства на аминокиселини

1. Киселинно-основни свойства на аминокиселините

Те съдържат две функционални групи с противоположно естество в състава на молекулата: амино група с основни свойства и карбоксилна група с киселинни свойства.

И така, глутаминовата киселина образува киселинен разтвор (две групи -COOH, една -NH₂), лизин - алкален (една група -COOH, две -NH₂).

1.1. Взаимодействие с метали и основи

Като киселини (според карбоксилната група), аминокиселините могат да реагират с метали, основи, образувайки соли:

1.2. Взаимодействие с основанията

В аминогрупата аминокиселините реагират с основите:

2. Взаимодействие с азотна киселина

Аминокиселините са в състояние да реагират с азотна киселина.

3. Взаимодействие с азотна киселина

Аминокиселините са в състояние да реагират с амини, за да образуват соли или амиди.

4. Етерификация

Аминокиселините могат да реагират с алкохоли в присъствието на газообразен хлороводород, превръщайки се в естер:

5. Декарбоксилиране

Възниква при нагряване на аминокиселини с алкали или при нагряване.

6. Междумолекулно взаимодействие на аминокиселини

Когато аминокиселините взаимодействат, се образуват пептиди. Когато взаимодействат две α-аминокиселини, се образува дипептид.

Фрагментите на аминокиселинни молекули, които образуват пептидната верига, се наричат ​​аминокиселинни остатъци, а връзката CO - NH се нарича пептидна връзка..

Характеристика и формули на аминооцетна киселина и други аминокиселини

Съставът на протеини и други биологично активни вещества на човешкото тяло включва много компоненти. Една от тях е аминооцетната киселина. Формулата на най-често срещаните аминокиселини има структурата от типа H2N-CH3-COOH, тоест аминовите и карбоксилните групи едновременно присъстват в молекулата. Известни са около двеста естествени вещества от въпросния тип, но само двадесет от тях са от значение за изследване.

Главна информация

Аминокиселините са органични съединения на базата на въглерод, водород, кислород и азот. Те могат да се разглеждат като производни на карбоксилни киселини, където водородните атоми се заменят с елементи от аминогрупата. В средата на миналия век са открити много видове съединения от този тип. Това беше улеснено от търсенето на антибиотици в микроорганизми и растения..

В резултат на проучвания е установено, че елементите от групата се съдържат в органични вещества с високо молекулно тегло, в които алфа киселините са свързани чрез пептидна връзка, тоест в протеини. Съставът им се определя от генетичния код. В този случай аминокиселините често се подлагат на посттранслационни модификации (промени в връзките след синтеза), които се появяват както по време на белтъчната работа в клетката, така и преди нея.

В допълнение, има редица незаменими аминокиселини. Това са съединения, които не могат да бъдат синтезирани в организма, например лизин, хистидин, валин, треонин. В същото време конвенционалните съединения бяха изолирани от желатин, мускулни влакна, сок от аспержи, казеин, рибни протеини и овес.

По своите физични свойства групата се различава рязко от другите видове киселини и основи. От неговите характеристики можем да различим:

• кристална структура на веществата;
• отлична разтворимост във воден разтвор;
• висока точка на топене;
• сладък вкус.

Солеобразният характер на съединенията се дължи на наличието на функционални групи с противоположни свойства. Тъй като аминокиселините са амфотерни съединения, те могат да проявяват както киселинни, така и основни свойства. Конвенционалната обща формула на аминокиселини може да бъде написана като NH2-R-COOH, където R е двувалентен радикал. Тоест, съединенията се различават едно от друго по R-групата (радикал).

Веществата от тази група лесно влизат в реакции, характерни за амини и карбоксилни киселини. Поради стабилната концентрация на водородни йони, те практически не променят pH, което им позволява да притежават всички свойства на буферните разтвори (да бъдат в състояние на вътрешни соли). Кристалите на повечето аминокиселини са изградени от цвитериони - молекули, които имат голям диполен момент, като същевременно имат нулев общ заряд.

Класификация и приложение

В номенклатурата на имената на аминокиселините се използва името на киселината с префикс „амино“. Записът показва местоположението на съединението в карбоксилната група, например 2-аминобутанова киселина, b-аминомаслена киселина (CH3-CH (NH3) - CH2-COOH).

За вещества, които играят важна роля в живите организми, се използват уникални имена. Когато в съединението присъстват две амино групи, се добавя префиксът "диамино", например 2,3-диаминопропанова киселина (H2N-CH2-CH (NH2) -СООН). Видовете аминокиселини се класифицират според няколко критерия:

1. Местоположение. Разграничават се помежду си. И така, алфа аминокиселините имат един въглероден атом между функционалните групи, докато други, например, бета, гама и омега, съдържат няколко атома.
2. Радикалната. Според променливата част аминокиселините се делят на алифатни, ароматни, хетероциклени и иминокиселини (включително NH групата).
3. Физични и химични свойства. Те могат да бъдат хидрофилни (полярни) и хидрофобни (неполярни). Свързани с първия взаимодействат с водни разтвори. Те са разделени на неутрални, положителни и отрицателни в зависимост от вида на заряда..

В допълнение, алифатните съединения са линейни и циклични. Тяхната особеност е, че те не съдържат ароматни връзки с бензолен пръстен. Вещества, съдържащи радикал, различен от въглерод или водород, принадлежат към хетероциклична подгрупа.

Аминокиселините, които не са способни да синтезират в човешкото тяло, са незаменими. Често се използват като добавки към лекарства. Те лекуват язва на стомаха, заболявания на нервната система. Например, аминооцетната киселина се използва като успокоително и антидепресант..

Като хранителни добавки, вещества се използват в животновъдството. Добавянето им насърчава растежа на животните. В допълнение към хранителната промишленост, в козметологията са използвани съединения. С помощта на две киселини се правят аминокапронова и аминоетанова, синтетични влакна.

Есенциални аминокиселини

Основните съединения за живия организъм са метионин, триптофан, валин, левцин, изоилецин, лизин, фенилаланин, треонин, хистидин. Има девет от тях, особено важни за човешката дейност. Тялото не може да ги синтезира, следователно снабдяването с незаменими аминокиселини чрез храната се попълва. Семена от чиа, покълнал кафяв ориз и семена от коноп съдържат целия списък на несинтезирани киселини.

Заменяемите аминокиселини получават не само чрез храната, но и се възпроизвеждат в човешкото тяло. От най-важните можем да отбележим:

1. Аланин (2-аминопропанова или аминопропионова киселина C3H7NO2). Вещество с ниско молекулно тегло (мономер), което заема доминиращо място в глюкогенезата. Бидейки в черния дроб, се превръща в глюкоза.
2. Аргинин (алифатна основна алфа аминокиселина C6H14N4O2). Съдържа се в пептиди и протеини. Високите имунни клетки водят до болестта на Алцхаймер.
3. Аспарагин (аминобутандиоева киселина C4H8N2O3). Важен компонент, участващ в растежа и възпроизводството на левкемичните клетки.
4. Хистидин (хетероциклена алфа аминокиселина C6H9N3O2). Разтворим е във вода и етанол. Прилага се като част от хранителната добавка. Участва в синтеза на хистамин. Излишъкът води до недостиг на мед.
5. Глицин (протеиногенно съединение C₂H₅NO₂). Той няма оптичен изомер, сладникав на вкус. Използва се като ноотропно лекарство.
6. Глутамин (2-аминопентанамид-5-онова киселина C5H10N2O3). Това е амид. Образува се под въздействието на глутамин синтетаза. Концентрацията в човешката кръв достига 900 μmol / l, което надвишава концентрацията на всякакви други вещества.
7. Пролин (пиролидин-α-карбоксилна киселина C5H9NO2). Съединението се характеризира с това, че азотният атом навлиза във вторичния амин. Съдържа се във всички протеинови организми.
8. Серин (α-амино-β-хидроксипропионова киселина C3H7NO3). Най-голямото количество вещество се съдържа в коприната. Образува се в организма чрез трансаминация на глицин и треонин. Участва в натрупването на гликоген от черния дроб и мускулите.
9. Тирозин (пропионова киселина C9H11NO3). Образува се от фенилаланин. Той идва с диетични протеини. Излишъкът се изхвърля, гние до фумаризация.
10. Цистеин (алифатна сяра, съдържаща аминокиселина HO2CCH (NH2) CH2SH). Участва във формирането на кожата. Той насърчава храносмилането, може да обезмасли токсичните вещества. Предпазва тялото от излагане на радиация.

Останалите химични съединения включват валин (C5H11NO2), изолевцин (C6H13NO2), пролин (C5H9NO2), метионин (C5H11NO2S), лизин (C6H14N2O2), фенилаланин (C9H11NO2).

Аминоетанова киселина

Ако вземете някакъв учебник по органична химия и отворите раздела за структурата на аминокиселините, тогава в табличния списък с елементи можете да видите глицин. Другото му име е аминооцетна или аминоетанова киселина. Най-високото съдържание на веществото е открито в състава на протеините в човешкото тяло. От него в живи клетки се синтезират тетрапиролови съединения и пиринови бази.

На първо място, глицинът е интересен за биохимията и биологията. Рецепторите на гръбначния мозък и мозъка реагират на неговото присъствие. В същото време лесно прониква през тъканите, навлизайки в мозъка. Учените отбелязват, че излишъкът от вещество води до усещане за летаргия и сънливост..

Структурата на аминооцетната киселина е типична. Химическата формула изглежда като C2H5NO2. Моларната маса на веществото е 75.07 g / mol, а плътността достига 1.607 g / cm³. Точката на топене е 233 градуса по Целзий. При 290 градуса настъпва разлагане. Горивната връзка не поддържа. Регистрационен номер в таблицата на CAS: 56−40−6.

Глицинът е силно разтворим във вода. Повечето от него се съдържа в колагена. Това е сложен протеин, който е част от структурната част на съединителната тъкан. Веществото представлява една трета от всички останали аминокиселини. Замяната на глицин може да доведе до различни патологии, например, до синдрома на Черногубов-Елерс-Данлос. Взаимодействието на глицин с аланин води до образуването на аланилглицин. Ако напишете целия процес, той ще изглежда така: CH3-CH (NH) -COOH + H2N-CH2-COOH _ CH3-CH (NH2) + CO-NH-CH2-COOH.

Интересен факт е, че следа от аминооцетна киселина е открита върху комета 81P / Wild. Космически кораб, изследващ междузвездни прахообразни проби, на които е открит глицин. В същото време е установен неговият извънземен произход. Това заключение е направено на базата на това, че в него има много повече изотоп C3, отколкото в земния глицин.

Х и М и аз

Биоорганична химия

Аминокиселини.

Аминокиселините (аминокарбоксилни киселини) са органични съединения, които едновременно съдържат карбоксилни (-COOH) и аминови групи (-NH₂).

Структурата на аминокиселините може да бъде изразена със следната обща формула (където R е въглеводороден радикал, който може да съдържа различни функционални групи).

Аминокиселините могат да се считат за производни на карбоксилни киселини, в които един или повече водородни атоми са заместени от аминови групи (-NH2).

Пример е най-простият: аминооцетна киселина или глицин и аминопропионова киселина или аланин:

Химични свойства на аминокиселини

Аминокиселините са амфотерни съединения, т.е. в зависимост от условията, те могат да проявяват както основни, така и киселинни свойства.

Благодарение на карбоксилната група (-COOH) те образуват соли с основи. Благодарение на амино групата (-NH)₂) образуват соли с киселини.

Водородният йон, който се разцепва по време на дисоциация от карбоксилна (-ОН) аминокиселина, може да премине към своята аминогрупа, за да образува амониева група (NH₃ + ).

Така аминокиселините съществуват и влизат в реакции също под формата на биполярни йони (вътрешни соли).

Това обяснява, че разтворите на аминокиселини, съдържащи една карбоксилна и една аминогрупа, имат неутрална реакция.

Алфа аминокиселини

От молекули на аминокиселини се изграждат молекули на протеинови вещества или протеини, които, когато са напълно хидролизирани под въздействието на минерални киселини, алкали или ензими, се разлагат и образуват смеси от аминокиселини.

Общият брой на естествено срещащите се аминокиселини достига 300, но някои от тях са доста редки..

Сред аминокиселините се разграничава група от 20 най-важни. Те се намират във всички протеини и се наричат ​​алфа аминокиселини..

Алфа аминокиселините са кристални вещества, разтворими във вода. Много от тях имат сладък вкус. Това свойство се отразява в името на първия хомолог от серията алфа аминокиселини - глицин, който беше и първата алфа аминокиселина, открита в естествения материал.

Следва таблица с алфа аминокиселини:

Формула на аминооцетна киселина

Аминокиселините са амфотерни съединения, те се характеризират с киселинно-алкални свойства. Това се дължи на наличието на кисели (-COOH) и основни (-NH) функционални групи в техните молекули₂) характер.

Кислотно-алкално равновесие във водни разтвори

Във водни разтвори и в твърдо състояние аминокиселините съществуват като вътрешни соли.

Йонизацията на молекулите на аминокиселини във водни разтвори зависи от киселинния или алкален характер на средата:

В кисела среда молекулите на аминокиселините са катион. В алкална среда молекулите на аминокиселините са анион. В неутрална среда аминокиселините са цвитерион или биполярен йон.

Аминокиселините в твърдо състояние винаги съществуват под формата на двуполюсен, двойно зареден йон - цвитерион.

Водните разтвори на аминокиселини в кисела и алкална среда провеждат електрически ток.

1. Взаимодействие в молекулата - образуване на вътрешни соли (биполярни йони)

Молекулите на аминокиселините съществуват под формата на вътрешни соли, които се образуват поради преноса на протони от карбоксила към аминогрупата.

Карбоксилната група на аминокиселината разцепва водороден йон, който след това се присъединява към аминогрупата на същата молекула на мястото на самотна електронна двойка азот. В резултат на това се неутрализира действието на функционалните групи, образува се така наречената вътрешна сол.

Водните разтвори на аминокиселини, в зависимост от броя на функционалните групи, имат неутрална, кисела или алкална среда.

Аминокиселините с една карбоксилна група и една амино група имат неутрална реакция.

Видео изживяване „Свойства на аминооцетната киселина“

а) моноаминомонокарбоксилни киселини (неутрални киселини)

Вътремолекулна неутрализация - образува се биполярен цвитерион.

Водните разтвори на моноаминомонокарбоксилните киселини са неутрални (pH≈7).

б) моноаминодикарбоксилни киселини (киселинни аминокиселини)

Водните разтвори на моноаминодикарбоксилни киселини имат рН +.

в) диаминомонокарбоксилни киселини (основни аминокиселини)

Водните разтвори на диаминомонокарбоксилни киселини имат рН> 7 (алкална среда), тъй като в резултат на образуването на вътрешни соли на тези киселини, в разтвора се появява излишък от OH хидроксидни йони -.

2. Взаимодействия с основи и киселини

Аминокиселините като амфотерни съединения образуват соли, както и с киселини (в NH групата₂) и с основи (за групата на COOH).

Като киселина (участва карбоксилна група)

Като карбоксилни киселини, а-аминокиселините образуват функционални производни: соли, естери, амиди.

а) взаимодействие с основанията

б) взаимодействие с алкохоли (Р. естерификация)

Аминокиселините могат да реагират с алкохоли в присъствието на газообразен хлороводород, превръщайки се в естер. Естерите на аминокиселините нямат биполярна структура и са летливи съединения.

в) взаимодействие с амоняк

Като база (участва амино група)

а) взаимодействие със силни киселини

Подобно на амините, аминокиселините реагират със силни киселини и образуват амониеви соли:

б) взаимодействие с азотна киселина (s. дезаминиране)

Подобно на първичните амини, аминокиселините реагират с азотна киселина, докато амино групата се превръща в хидроксо група, а аминокиселината - в хидрокси киселина:

Измерването на количеството освободен азот ви позволява да определите количеството на аминокиселината (метод на Ван Слейк).

3. Вътремолекулярно взаимодействие на функционалните групи на е-аминокапронова киселина, което води до образуването на ε-капролактам (междинен продукт за производството на капрон).

4. Междумолекулно взаимодействие на α-аминокиселини - образуването на пептиди (р. Поликондензация)

Когато карбоксилната група на една молекула на аминокиселината и амино групата на друга молекула на аминокиселина взаимодействат, се образуват пептиди. Когато взаимодействат две α-аминокиселини, се образува дипептид.

Междумолекулна реакция, включваща три α-аминокиселини, води до образуването на трипептид и т.н..

Най-важните естествени полимери - протеини (протеини) - са полипептиди, т.е. те са продукт на поликондензация на а-аминокиселини.

5. Качествени реакции!

а) реакция на нинхидрин

Всички аминокиселини се окисляват от нинхидрин с образуването на продукти от синьо-виолетов цвят:

Аминокиселината пролин дава жълт цвят с нинхидрин.

б) с йони на тежки метали, α-аминокиселините образуват вътре сложни соли. Медните (II) комплекси с наситено син цвят се използват за откриване на α-аминокиселини.

Видео опит "Образуване на медна сол на аминооцетна киселина"