Параграф 55. Аминокиселини
Автор на текст - Анисимова Елена Сергеевна.
Авторските права запазени. Не можете да продавате текст.
Курсив не се набива.
Коментарите могат да бъдат изпращани по пощата: [email protected]
https://vk.com/bch_5
ПАРАГРАФ 55:
A M I N O K I S L O T Y.
Вижте също клауза 29, 56-69 и първо: файлът „55 ТАБЛИЦИ АМИНО КИСЕЛИНИ“.
Накратко: аминокиселините са необходими за синтеза на телесни протеини, редица хормони и други важни вещества, за синтеза на глюкоза при глад.
От формулите и свойствата на аминокиселините, от които се синтезира протеинът, зависят неговите свойства и функции.
55. 1. Функционални групи и класове. - вижте клауза 29.
56. 2. Формули на аминокиселини.
Как да намерите радикала във формулата на аминокиселината:...
55. 3. Радикали на аминокиселини.
Какво зависи от радикалите (значението на радикалите):...
ВЪТРЕШЕН АТОМ (N)
Атом H от карбоксилната група (-COOH):...
55. 4. Свойства на аминокиселините.
55. 4. 1. Зарядът на аминокиселините.
Зарежда се върху амино групата и върху карбоксилната група.
Такси за аминокиселина.
Отрицателно заредени аминокиселини.
Положително заредени аминокиселини.
Аминокиселини с частично зареждане.
Какво е значението на зарядите на радикалите??
Засяга структурата на протеиновата молекула - стр. 57-59.
Заредените радикали участват в работата на протеините.
55. 4. 2. Разтворимост на аминокиселини и техните радикали във вода.
Какви вещества са разтворими във вода?
От каква разтворимост зависи?
Какви са веществата, наречени (не) разтворими във вода?
Каква е полярността на една молекула?
Поради това, какви молекули имат заряди?
Как да определим: полярно вещество или не?
Защо наличието на О, S и N атоми прави радикалите полярни?
Разтворимостта на аминокиселини във вода.
Каква е разтворимостта на радикалите??
55. 4. 3. Реакцията на аминокиселини: киселинност и основни.
Какво определя реакцията (pH) на средата?
Кисели аминокиселини.
ОСНОВНИ аминокиселини (в които алкална реакция)
Какво значение има реакцията на аминокиселините??
Концепцията за IET (изоелектрична точка)
55. 4. 4. Оптична активност на аминокиселини.
L-аминокиселини и D-аминокиселини.
55. 5. Класификации на аминокиселини.
55. 5. 1. Химическа класификация на аминокиселини.
Радикалите на аминокиселините се разделят по разтворимост
Сред полярните радикали са:...
Сред радикалите с пълни заряди те различават:...
По рН, по реакция
55. 5. 2. Биологична класификация на аминокиселини.
В каква форма присъстват аминокиселините в храната??
Какви са имената на хранителните протеини в зависимост от състава на аминокиселините?
Съдържащи протеини храни:...
Растителните храни като източник на протеини:...
55. 6. Функциите на аминокиселините.
55. 6. 1. Функции на протеиновите аминокиселини.
55. 6. 2. Функции на белтъчните аминокиселини.
55. 1. Функционални групи и класове. - вижте клауза 29.
Групата от атоми -NH2 се нарича AMINO GROUP.
Атомна група - COOH се нарича CARBOXYL група
(Клаузи 27 и 29, да не се бърка с карбониловата група -C (O) H, включително алдехида,
и пероксидна група: —С - О - О - Н).
Ако веществото има амино група, но няма COOH група, тогава се отнася до AMINS.
Ако веществото съдържа -COOH група, но не амино група, то се отнася до въглеродни киселини.
Ако веществото има както амино група, така и карбоксилна група, тогава се отнася до АМИНО киселини.
В аминокиселините, които изграждат протеините, аминогрупите са свързани с втори въглероден атом, който се нарича алфа-въглероден атом, тоест със същия въглероден атом като карбоксилната група. С други думи, те имат аминогрупа в алфа позиция.
56. 2. Формули на аминокиселини.
В аминокиселинните формули на поне една карбоксилна група (-COOH)
и поне една амино група (-NH2),
според името "аминокиселини".
Аминогрупа и карбоксилна група протеинови аминокиселини
свързан към въглероден атом, наречен алфа въглероден атом.
Към този алфа въглероден атом са прикачени също:
водороден атом (H)
и RADICAL - всички останали атоми на дадена аминокиселина
(в радикала може да има втора карбоксилна група или втора амино група):
...
Това е общата формула за всички протеинови аминокиселини..
Различните аминокиселини се различават по радикалите. Трябва да знаете 20 радикала на 20 протеинови аминокиселини.
Ако вместо R напишете формулата на радикала (вижте формулите им по-долу),
тогава получаваме формулата за конкретна аминокиселина - стр. 63-69.
56. 2. Формули на аминокиселини.
Как да намерите радикала във формулата на аминокиселината:
трябва да намерите във формулата аминокиселините от групата -COOH и -NH2, между които само един въглероден атом (С),
След това кръгнете тези групи и атом С заедно с един водороден атом (Н) с този атом С - всички останали атоми от формулата ще бъдат радикал на тази аминокиселина, дори ако това е само един водороден атом (Н) на глициновия радикал.
55. 3. Радикали на аминокиселини.
Какво зависи от радикалите (значението на радикалите):
Свойствата на аминокиселините зависят от свойствата на радикалите
(молекулна маса,
разтворимост във вода и други полярни или неполярни разтворители,
наличие или липса на такса, IET,
полярност и т.н.).
И свойствата на радикалите зависят от свойствата на функционалните групи, присъстващи в радикалите.
Химическата класификация на аминокиселини също се основава на разликите в радикалите..
Зависи от свойствата на аминокиселините и техните радикали,
каква ще бъде пространствената структура
(вторична, третична и кватернерна структура)
протеинови молекули, които са съставени от (остатъци) от тези аминокиселини.
Атом на конкретен елемент съдържа равен брой протони и електрони.
Протоните имат положителни заряди, а електроните имат отрицателни заряди..
Като цяло един атом е електрически неутрален поради равен брой положителни протони и отрицателни електрони.
Когато протоните или електроните се загубят или прикрепят, атомът губи електронейтралност,
поема пълна такса
и става ION.
Когато електронната плътност на други атоми е привлечена към себе си, атомът придобива частичен заряд, но той не се превръща в йон, а остава атом.
ВЪТРЕШЕН АТОМ (N)
се състои само от един протон и един електрон.
Със загубата на електрон в останалата част на водородния атом
се появява такса (положителна),
тоест водородният атом се превръща в ION.
Такъв водороден йон (положително зареден)
обозначен като Н+,
и се състои от един единствен протон.
Следователно H + често се нарича не водороден йон (тъй като има друг водороден йон) и не водороден катион, а PROTON.
Привързването на протона (H +) се нарича протониране,
и протонното отделяне (H +) се нарича DEProtonation.
Атом H от карбоксилната група (–COOH):
Като част от карбоксилна група (–COOH),
протонът на водородния атом (Н) лесно се отделя от групата
(напуска в сряда или се присъединява към други групи),
превръщане в Н + (и даване на "кисела реакция", понижаване на рН на средата).
(Това се нарича депротониране или дисоциация).
В този случай електронът на водородния атом остава в карбоксилната група,
прави отрицателно заредено: –COO–.
Процесът е обратим, тоест протонът отново може да се присъедини към депротонираната карбоксилна група, превръщайки я в неутрална –COOH.
Схема:
-СООН (карбоксилна група); –COO– (депротониран) и Н + (протон)
Атоми като O, S и N
(т.е. атоми със силна електроотрицателност),
лесно привличат електронната плътност на водородните атоми,
с които са свързани
(тоест не целият електрон на водородния атом, а неговата "част"),
което води до водородни атоми,
свързани с тези атоми,
появява се частичен положителен заряд.
И атомите O, S и N,
получи електронната плътност на водородните атоми,
поради това те придобиват
още по-силен отрицателен заряд
(той вече беше с тях поради нехартираната електронна двойка - NEP).
Така групи от атоми стават полярни и разтворими във вода..
55. 4. Свойства на аминокиселините.
55. 4. 1. Зарядът на аминокиселините.
Зарежда се върху амино групата и върху карбоксилната група.
При pH на тялото (около 7 навсякъде с изключение на стомаха)
азотен атом N от аминогрупата на аминокиселини (–NH2)
прикрепя към себе си протони (H +)
(поради наличието на неразделена електронна двойка (NEP) на N атом),
превръщайки се в протонирани амино групи,
които са обозначени като –NH3+
и имат положителен заряд
поради плюс на съединения протон Н+.
И карбоксилни групи (-COOH) на аминокиселини
губят протони
(по време на електролитична дисоциация),
превръщайки се в DEProtonated групи,
които са определени като –COO–
и имат отрицателен заряд
поради електрона, останал от водородния атом H след "заминаването" на протона H+.
Такси за аминокиселина.
Ако аминокиселината има само една амино група
и само една карбоксилна група,
тогава техните положителни и отрицателни заряди НЕЙТРАЛИЗАЦИЯ,
следователно, като цяло, молекулата на аминокиселината е електронейтрална.
Електронно неутралната молекула, в която има положително заредена група и отрицателно заредена група, чиито заряди се неутрализират взаимно, се нарича ZWITTER-ION.
Но въпреки „йона“ в името, молекулата е неутрална.
Тоест, аминокиселините са цвитериони.
Отрицателно заредени аминокиселини.
Ако във формулата аминокиселините не са една, а две карбоксилни групи (втората в радикала),
тогава молекулата на аминокиселината има НЕГАТИВЕН заряд.
Има само две такива отрицателно заредени аминокиселини: аспартат и глутамат (вижте горната формула за техните радикали).
Положително заредени аминокиселини.
Ако във формулата аминокиселините не са една, а две амино групи
(или има групи, сходни по свойства на амино групите - вижте радикалите на хистидин и аргинин с "допълнителни" азотни атоми;
просто казано - ако е във формулата ПОВЕЧЕ ОТ ДВЕ атома N, азот),
тогава молекулата на аминокиселината има ПОЛОЖИТЕЛНА ПАРАМА.
Има три такива положително заредени аминокиселини (сред протеиновите):
лизин (амино група),
аргинин (3 азотни атома от групата на гуанидина в радикала),
хистидин (2 азотни атома в имидазоловия пръстен).
Вижте по-горе формулите на техните радикали.
Групите с пълни такси могат да бъдат привлечени една към друга (плюс до минус),
образувайки йонни връзки.
(Връзки, възникващи поради привличането на за разлика от пълните такси).
Аминокиселини с частично зареждане.
В радикалите на редица аминокиселини няма групи с пълни отрицателни или положителни заряди,
но има групи с частични такси:
това са групи с атоми O, S и N:
–OH (в радикалите на серин, треонин, тирозин),
–SH (в цистеиновия радикал),
–S - CH3 (в метионинов радикал)
и амидни групи - С (О) NH2 на глутаминови и аспарагинови радикали.
Групите с частични такси могат да бъдат привлечени една към друга (плюс до минус),
образуване на връзки на ВОДА. (Плюс водородни атоми H).
(Облигациите, възникващи поради привличането на разлика от частични такси).
Какво е значението на зарядите на радикалите??
Засяга структурата на протеиновата молекула - стр. 57-59.
Заредените радикали участват в работата на протеините
(точка 6):
Групата -NH3 + лизин (и подобни свойства на групите Arg и His в протонирано състояние)
положително заредени радикали лизин, аргинин и хистидин
като част от протеините могат да изпълняват функции
„Любителите на„ електроните “, наречени електрофили в катализа - с.6.
Група –COO - (в ЗАЩИТЕНО състояние)
отрицателно положително заредени радикали на аспартат и глутамат
като част от протеините могат да изпълняват функции
„Любител на„ положителния заряд на ядрото на атом (нуклеоси) “, наречен нуклеофил - т.6.
В допълнение, групите лизин, аргинин и хистидин са нуклеофили.,
когато те са НЕЗАКОННИ,
тъй като в същото време те имат частичен отрицателен заряд, който НЕП "носи".
55. 4. 2. Разтворимост на аминокиселини и техните радикали във вода.
Какви вещества са разтворими във вода?
Разтворим във вода (и други полярни разтворители),
чиито молекули са ПОЛАРНИ, като вода.
И напротив, неполярните вещества във вода са слабо разтворими.,
но те се разтварят добре в липиди и други неполярни разтворители.
От каква разтворимост зависи?
Разтворимостта се основава на „сходство“: „като се разтваря в като“,
тоест полярните вещества се разтварят в полярни разтворители (във вода и...),
и в неполярните разтворители неполярните вещества се разтварят.
Тоест полярните вещества се разтварят във вода
и неполярни.
Какви са веществата, наречени (не) разтворими във вода?
Водоразтворимите вещества (полярни) се наричат ХИДРОФИЛНИ,
тоест „водолюбиви“.
Водонеразтворимите вещества (неполярни) се наричат HYDROPHOBIC,
тоест „страхува се от вода“.
Хидрофобните радикали са едновременно ЛИПОФИЛНИ - тоест „обичат липидите” в смисъл, че се разтварят добре в липидите. И в други неполярни разтворители.
Каква е полярността на една молекула?
(или части от молекула, ако молекулата е голяма)
Полярността на молекулата е наличието на „полюси“ в молекула
- тоест таксувани групи (заредени положително или отрицателно).
В този случай таксите могат да бъдат пълни или частични.
Поради това, какви молекули имат заряди?
Частичните заряди обикновено се появяват поради атоми като O или S
привличат електронната плътност на водородните атоми (H),
с които са свързани.
В допълнение, O, S, N атомите обикновено имат самотни електронни двойки (NEP),
които сами имат частичен отрицателен заряд.
Пълните зареждания често се появяват поради добавянето на протон (H +),
т.е. поради протониране,
или поради отделяне на протона (депротониране) - виж по-горе.
Как да определим: полярно вещество или не?
Чрез присъствието на О, S и N атоми:
ако тези атоми са в радикала, тогава полярният аминокиселинен радикал,
и ако тези атоми не са в радикала, тогава радикалът е неполярен.
Защо наличието на О, S и N атоми прави радикалите полярни?
O и S атомите силно привличат електронната плътност.
свързани водородни атоми
(с други думи, O и S имат силна електроотрицателност),
което води до появата на ЧАСТИЧНА НЕГАТИВНА ЗАМЯНА на O и S атомите.
А наличието на заряди в молекула или в група (дори частична) - това е полярността.
В допълнение, група с кислород като карбоксил (–COOH)
има свойството да "губи" протон (H +), тоест да се депротонира.
В този случай електронът на водородния атом остава след като протона напусне кислородния атом,
поради което върху кислородния атом (по-точно, "върху" карбоксилната група)
след оттегляне се появява отрицателен заряд (пълен).
Азотният атом (N) има така наречената неразделена електронна двойка (NEP),
който има отрицателен заряд (частичен),
и следователно има способността да привлича към себе си (и да „задържи“ поради привличането)
положително заредени протони (Н +), т.е. протонирани,
следователно азотните групи често имат този положителен заряд (пълен).
Разтворимостта на аминокиселини във вода.
Всички аминокиселини са много разтворими във вода.
поради наличието във формулата на всички аминокиселини от поне две заредени групи (амино и карбокси).
Но разтворимостта на аминокиселинните радикали е различна.
Разтворимостта на радикалите на определен протеин зависи от,
каква ще бъде пространствената структура на тази протеинова молекула,
какви са свойствата на този протеин,
какви функции може да изпълнява този протеин.
Радикално разтворими (т.е. хидрофилни) радикали,
които съдържат О, S или N атоми,
тъй като наличието на тези атоми прави радикалите полярни
или дори напълно заредени (Asp, Glu - отрицателно, Liz, Arg, Gis - положително).
Останалите радикали (в които няма О, S и N атоми) са неразтворими във вода, тоест хидрофобни, тъй като са неполярни.
Каква е разтворимостта на радикалите??
Разтворимостта на радикалите (как техният заряд) влияе върху пространствената структура на протеина.
Хидрофилни радикали поради хидрофилност
се появяват на повърхността на глобулата (във водната среда)
при формирането на пространствената структура на протеина.
Хидрофобните радикали във водната среда са склонни да се „отдалечават“ от водата, от хидрофилните радикали, но се приближават един до друг,
което води до хидрофобни радикали
се появяват вътре в кълбото по време на формирането на пространствената структура във водната среда.
В мембраните важи обратното:
там хидрофилните радикали се отдалечават от мембранните липиди,
и хидрофобни радикали "прилежават" мембранни липиди.
55. 4. 3. Реакцията на аминокиселини: киселинност и основни.
Какво определя реакцията (pH) на средата?
(Напомняне) "Киселинността" на средата зависи от това колко протони (H +) съдържа,
тоест от концентрацията на протони в средата.
Колкото по-висока е концентрацията на протони, толкова по-кисела е средата.
и ниско (по-малко) pH.
Колкото по-ниска е концентрацията на протона, толкова по-малко кисела е средата.
(колкото повече е алкален) и по-високо (повече) pH.
(Не бъркайте).
Източникът на протоните в разтвора са атомни групи,
от които протоните (протонните донорни групи) могат да се отделят.
Следователно киселините са тези вещества, от които могат да се отделят протони, т.е. донори на протони.
Примери за протонни донорски групи:
карбоксил преди депротониране: -СООН (аспартат, глутамат)
аминогрупа (и подобни в Arg) след протониране: –NH3+,
частично ОН (серин, тирозин, треонин) и SH (цистеин) групи и др..
Повече протонни донорски групи в молекулата,
още по-кисела е тази субстанция,
колкото по-ниско е рН на разтворите му,
по-силната киселина е това вещество.
Най-силните киселини сред аминокиселините са аспартат и глутамат..
ОСНОВНИ аминокиселини (в които алкална реакция)
Има групи, които са в състояние да прикрепят протони към себе си,
т.е. протонни акцепторни групи.
Чрез свързване на протони от средата, тези групи намаляват концентрацията на протони в средата
и следователно намаляват киселинността на средата и увеличават основността на средата (т.е. създават алкална реакция).
Следователно протон-акцепторните групи са бази.
Радикалите с протон-акцепторни групи са основни
и дават алкална реакция.
Примери за основни аминокиселини (даващи алкална реакция):
същото като положително заредените аминокиселини, тоест:
лизин, аргинин и хистидин.
По този начин, въпреки наименованието аминокиселини, разтворите на не всички аминокиселини имат ниско рН (т.е. рязко кисела реакция).
Киселинната карбоксилна група и основната амино група на всички аминокиселини се неутрализират взаимно,
така че карбоксилът дава протон в сряда,
и аминогрупата свързва протона на средата към себе си.
Следователно тези аминокиселини са кисели,
които имат Втора карбоксилна група (т.е. аспартат и глутамат).
И онези аминокиселини, които имат втора амино група,
както в лизин (или подобен на аминогрупата по свойствата на Arg и His групите),
дават дори силно алкална реакция, те са основни.
Какво значение има реакцията на аминокиселините??
Вижте точка 6.
Протон-донорни групи от кисели аминокиселини
(–COOH в непротонирано състояние на аспартат и глутамат, SH цистеин и др.)
може да служи като донори на протон по време на работата на ензимите (катализа) и други протеини.
Протон-акцепторни групи донори на основни аминокиселини
(–NH2 лизинова група и свойства, подобни на нея в аргининовите и хистидиновите групи
в протонирано състояние)
може да изпълни функцията НА ПРИЕМАНЕ на протони по време на работа на ензими (по време на катализа) и други протеини.
Също така групите от -COO- радикали на аспартат и глутамат в депротонирано състояние могат да изпълняват функцията на приемници на протони..
Катализа, базирана на участието на протонни донори и акцептори (т.е. киселини и основи = основи),
наречен донор-акцептор или киселинно-основа.
Концепцията за IET (изоелектрична точка):
за всяка аминокиселина можете да изберете разтвор с рН, при което зарядът му ще бъде неутрален, тъй като молекулата на аминокиселината няма да се движи нито към анода, нито към катода.
Тази стойност на pH се нарича IET: стойността на pH, при която аминокиселината не се движи нито към анода, нито към катода, тъй като молекулите му са неутрални.
Аминокиселини, отрицателно заредени поради загуба на протони (при рН 7)
(аспартат и глутамат, други леко киселинни аминокиселини)
може да се направи неутрален в среда, в която има толкова много протони, че молекулите на аминокиселини не могат да загубят протони,
т.е. в много кисела среда.
IET на такива аминокиселини в областта под 7, т.е. в кисела среда.
Аминокиселините са положително заредени поради привързаността на протоните към себе си
(Liz, Arg, Gis)
може да бъде неутрален в среда, в която има толкова малко протони, че тези аминокиселини нямат какво да прикачат към себе си, тоест в много алкална среда.
IET на такива аминокиселини в областта над 7, тоест в алкална среда.
55. 4. 4. Оптична активност на аминокиселини.
Алфа въглероден атом на всички протеинови аминокиселини, с изключение на глицин,
свързани с 4 различни "заместници":
1 - амино група,
2 - карбоксилна група,
3 - водороден атом,
4 - радикал (всички останали атоми).
Такива въглеродни атоми (в които всички 4 заместителя са различни)
наречени CHIRAL центрове.
И вещества, в молекулите на които има хирални центрове,
са склонни да въртят т.нар
равнина на поляризирана светлина,
ако поляризирана светлина се пропуска през разтвор на вещество с хирален център.
Веществата с това свойство се наричат оптично активни..
Разграничавайте декстроротаторните и леворотаторните вещества.
L-аминокиселини и D-аминокиселини.
Както D-, така и L-аминокиселините са широко разпространени в природата.
Но засега в протеините са открити само L-аминокиселини.
(Трябва да си спомним от химията дефиницията на D- и L-изомери.)
55. 5. Класификации на аминокиселини.
Разграничават биологичната класификация на аминокиселините (по техните функции)
и химически (според физикохимичните свойства).
55. 5. 1. Химическа класификация на аминокиселини.
Въз основа на разликите в аминокиселинните радикали.
Те се различават по разтворимост, полярност, заряд, pH, структура на въглеродния скелет (цикличен или линеен) и др..
Радикалите на аминокиселините се разделят по разтворимост
разтворим във вода и други полярни разтворители (хидрофилни)
и неразтворим във вода, но разтворим в неполярни разтворители (хидрофобен = липофилен).
По наличието на полярни групи радикалите се разделят
в полярни и неполярни.
Полярна хидрофилна и неполярна хидрофобна (виж по-горе).
Сред полярните радикали има:
радикали с частичен заряд (способни да образуват водородни връзки:
Серин, треонин, цистеин, метионин, амиди аспарагин и глутамин)
и радикали и пълни заряди (способни да образуват йонни връзки).
Сред радикалите с пълни заряди се разграничават:
положително заредени радикали (Arg, Liz, Gis в протонирано състояние)
и отрицателно заредени радикали (Asp, Glu в депротонирано състояние).
Сред хидрофобните радикали има:
"Линейни" - алифатни,
и циклични (неароматен пролин и ароматен Fen, Tyr и Three)
(Ароматният хистидин е полярно зареден положително.)
По рН, по реакция
радикалите се делят на неутрални, кисели и основни.
Киселини: аспартат и глутамат (същите като отрицателно заредените).
ОСНОВНИ (същите като положително заредени): Liz, Arg, Gis.
Таблица "Химическа класификация на аминокиселини" (според свойствата на радикалите).
55. 5. 2. Биологична класификация на аминокиселини.
Това е класификация по функция на аминокиселини..
Пептидите и протеините могат да бъдат синтезирани от аминокиселини -
последователността на аминокиселинните остатъци, свързани с пептидни връзки (стр. 56).
Освен това, за синтеза на протеини, всички организми използват само 20 аминокиселини от няколкостотин аминокиселини, открити в природата.
Тези 20 аминокиселини, използвани за синтеза на протеини, се наричат ПРОТЕИН или протеиногенни (от думата протеин - протеин).
Останалите аминокиселини (които не се използват за синтеза на протеини) се наричат непротеинови.
Но сред белтъчните има много важни (по-долу).
По този начин, в зависимост от това дали аминокиселините се използват за синтез на протеин или не,
аминокиселините са разделени на две групи:
протеинови аминокиселини и небелтъчни аминокиселини.
След синтеза на протеин някои радикали могат да се променят (стр. 83),
но получените аминокиселини не се наричат протеин,
въпреки че са част от протеини (техните остатъци)
и се образуват по време на хидролизата на протеините.
Следователно е неправилно да се твърди, че протеиновите аминокиселини са тези, които са част от протеините или се образуват по време на хидролизата на протеини.
В синтеза на протеини се използват 20 разновидности на аминокиселини,
и хидролизата може да произведе 25 аминокиселини.
20 протеинови аминокиселини са кодирани от mRNA кодони и кодиращата верига на ДНК (стр. 82), те са прикрепени към и транспортирани от tRNA.
Няма „код“ за останалите аминокиселини; те не се прикрепят към тРНК.
При синтеза на конкретен протеин може да са необходими по-малко от 20 разновидности на аминокиселини, но ако някои от тях не са достатъчни, молекулата на този протеин няма да може да бъде синтезирана.,
тъй като липсващата аминокиселина не може да бъде заменена или пропусната.
Следователно, отсъствието (дефицитът) в организма дори на една аминокиселина
води до спиране на синтеза на редица протеини.
Затова трябва да си набавите всички 20 аминокиселини с храна -
за да могат да се синтезират всички протеини, необходими на организма.
Всички 20 протеинови аминокиселини са L-изомери.
(за разлика от монозахаридите на живите организми, които са D-изомери).
Някои протеинови аминокиселини не могат да бъдат синтезирани в тялото.,
но е необходимо тялото да синтезира телесни протеини и редица хормони.
Такива аминокиселини трябва да се получават с храна.,
те се наричат НЕЗАВИСИМИ
(което означава, че тялото не може да замести тези аминокиселини, без тях).
Когато незаменимите аминокиселини вече са в организма като част от неговите протеини,
те могат да бъдат получени чрез хидролиза на протеини (стр. 63), но първоначалният източник е само храната.
За хората са незаменими следните:
Валин, левцин, изолевцин, фенилаланин, триптофан (неполярен), треонин (OH), метионин (CH3) и лизин (NH2) за възрастни
(8 броя, а останалите 12 са взаимозаменяеми),
и допълнително хистидин и аргинин за деца
и цистеин за новородени.
При децата синтезът на тези три допълнителни аминокиселини не е достатъчно активен,
а при възрастните вече е доста активен.
Протеинови аминокиселини, които могат да се синтезират в тялото,
се наричат ЗАМЕСТНИ - стр. 67.
(което означава - че не е необходимо да се приемат с храна).
Но не винаги може да се получи синтезът на тези аминокиселини,
Но тялото се нуждае от тях много (особено от глутамат, глицин и т.н.),
следователно, по-добре е човек да получава храна и незаменими аминокиселини.
Причината за недостатъчния синтез на взаимозаменяеми аминокиселини може да бъде:
1) дефицит на витамини, необходими за синтеза:
В6, РР, биотин (пируват, оксалоацетат, аспартат), фолат (глицин и серин) и др..
2) намалена активност на ензимите за синтеза на тези аминокиселини поради мутации,
3) увреждане на черния дроб и др..
В каква форма присъстват аминокиселините в храната??
В храната аминокиселините присъстват предимно в хранителните протеини.,
и по време на хидролизата на хранителните протеини в храносмилателния тракт се образуват аминокиселини, които се абсорбират в кръвта и се транспортират до различни тъкани.
Таблица "Биологична класификация на аминокиселини"
...
Какви са имената на хранителните протеини в зависимост от състава на аминокиселините?
Диетични протеини, които съдържат всички аминокиселини в оптимални пропорции
(предимно незаменими аминокиселини)
и в същото време лесно се разделят в храносмилателния тракт,
наречени ПЪЛНИ диетични протеини.
Протеините, които нямат всички аминокиселини в нужното количество, се наричат ДЕФЕКТИВНИ.
Продукти с високо съдържание на протеин:
Много продукти с животински произход:
месо, риба, яйца, млечни продукти (извара, сирене и др.).
В същото време рибата е по-добра от месото поради наличието на ценни мазнини и липсата на вредни мазнини,
което е много добро за нервната тъкан, за кръвоносните съдове (предотвратяване на атеросклероза) и т.н..
Яйце атеросклероза - не 5 дневно. И по-добре пъдпъдъци.
Млечните продукти осигуряват калций, различен от протеина.
Хората, които не могат да понасят млякото поради лактоза, просто трябва да консумират не пълномаслено мляко, а кисело-млечни продукти (те също съдържат ценни бактерии).
В същото време най-добрият състав на аминокиселини се намира в млечните протеини и яйцата..
За намаляване на съществуващия риск от хелминтни инфекции
преди да консумирате животински продукти
достатъчно трудно ТЕРМИЧНА ОБРАБОТКА е необходимо
(варене, пържене, задушаване и т.н.).
Но ако тези продукти са замърсени с PRIONES,
дори термичната обработка няма да ги направи безопасни. Само изгаряне.
Употребата на сурово или полу-сурово месо и рибни продукти е нежелателно,
тъй като може да доведе до инфекция.
Растителните храни като източник на протеини:
обикновено не съдържат пълноценни протеини в правилните количества,
но комбинацията от различни видове растителни храни може да осигури набор от всички 20 аминокиселини.
Смята се, че оптималната комбинация: бобови растения със зърнени храни.
Например царевица с боб или ориз със соя.
Тези продукти могат да се приготвят и консумират едновременно..
55. Аминокиселинни функции.
Те ще бъдат добре известни, след като изучат маркираните параграфи.,
следователно примерите за набиране тук не са задължителни.
55. 6. 1. Функции на протеиновите аминокиселини.
1. ПРОТЕИН СИНТЕЗ.
Основното количество протеинови аминокиселини действа като субстрат в синтеза на протеини - вижте по-горе.
2. СИНТЕЗ НА ХОРМОН.
В допълнение към протеините, хормоните се синтезират от протеинови аминокиселини - стр. 63 (хормонална функция на аминокиселини):
1) GABA от глутамат (стр. 94, 63),
2) хистамин от хистидин,
3) "хормон на щастието" серотонин и мелатонин от триптофан,
4) йодотиронини от тирозин (стр. 104),
5) допамин, норепинефрин и тирозин адреналин (стр. 105).
С дефицит на тези аминокиселини поради глад, неправилно хранене (без пълноценни протеини), дефицит на витамини (особено В6)
синтезът на тези хормони се намалява,
което води до дефицит на тези хормони и нарушена функция на хормоните.
Резултатът може да се появи: депресия, умора, наднормено тегло и т.н..
Аминокиселините се използват за синтеза на вещества от всички класове:
въглехидрати (глюкоза, параграфи 33 и 67),
липиди (серин),
нуклеинови киселини (глицин, глутамин, аспартат).
3. СИНТЕЗ НА ГЛУКОЗА
на аминокиселини (всички освен две, тоест 18, 14 гликоген и 4 гликоген) ви позволява да поддържате здраве и живот при липса на храна за повече от един ден.
Източникът на аминокиселини по време на глад е разграждането на протеините в телесните тъкани (кръв, мускули и др.).
Това може да продължи два месеца - до края на втория месец загубата на протеини става несъвместима с живота (около 6 кг с първоначално тегло 70 кг).
4. MEMRANE липидите се синтезират от серин (параграфи 52 и 40)
фосфатидилсерин, фосфатидилетаноламини и фосфатидилхолин, както и сфингомиелин,
какво е необходимо за формирането на нови клетки
и за актуализиране на липиди на съществуващи мембрани.
По-специално, това е необходимо за мембраните на клетките на Schwann, които образуват миелиновите обвивки на нервите..
5. Синтез на азотни основи:
пиримидини (от аспартат и глутамин) и пурини (от аспартат, глутамин и глицин) са необходими за синтеза на нуклеотиди за ДНК и РНК,
синтезът на който е необходим за клетъчното делене и синтеза на протеини - с. 84 и 35.
6. Синтез на порфирини
(стр. 121) от глицин е необходим за получаване на цитохроми (P 450 - стр. 118 и дихателната верига - стр. 22),
както и за получаване на ХЕМОГЛОБИН за доставяне на кислород до тъканите за производство на АТФ и топлина.
7. Синтез на UREA
(стр. 66) е необходим за неутрализиране на амоняка - в противен случай човек би умрял от отравяне с амоняк. В процеса на синтеза на урея участват протеиновите аминокиселини аспартат и аргинин и небелтъчната аминокиселина орнитин - те трябва да бъдат получени с храна или синтезирани с участието на витамин В6.
8. Синтез на CREATINFHOSPHATE (стр. 69)
необходими за нормална мускулна функция. Използва аргинин, метионин и глицин..
9. ЕНЕРГИЙНА ФУНКЦИЯ на аминокиселини:
се крие във факта, че аминокиселините могат да бъдат използвани за производството на енергия и топлина от АТФ (стр. 20 и 22, 67).
Но само няма глюкоза и мазнини. Тъй като аминокиселините са необходими за много други важни процеси (по-горе) и когато те се унищожават, се образуват токсични вещества (амоняк от азот и др.).
10. МЕДИАТОРНА ФУНКЦИЯ НА Аминокиселини
се крие във факта, че редица аминокиселини са невротрансмитери,
това означава, че участва в предаването на нервен импулс от неврон към друг неврон:
секта в синаптичната цепнатина и се свързва с рецептори на постсигнатичната мембрана.
G L U T A M A T
е основният възбуждащ невротрансмитер на мозъка (стр. 93),
a G L I C I N
е основният инхибиращ невротрансмитер на гръбначния мозък.
11. Други функции на аминокиселини:
В параграф 38, 39, 63-69 са показани други функции на аминокиселини:
Аргининът се използва за производството на NO-радикал (стр. 96) - вещество, което понижава кръвното налягане, това е един от механизмите на хипотония.
Глутаминът и цистеинът се използват за синтеза на протеогликани и гликопротеини:
Глутаминът дава AMINO ГРУПИ на амино захари,
и цистеинът дава SULFOUPS (те са необходими и за сулфатиди - раздел 40).
Повечето протеогликани (стр. 122 и 39) се намират в хрущялите, кожата и съединителната тъкан.
55. 6. 2. Функции на белтъчните аминокиселини.
1. Функция на посредника:
аминокиселината GABA (GammaAmino Butyric Acid) е основният инхибиращ невротрансмитер на мозъка.
2. Прехвърляне на ацил
(остатъци от мастни киселини - стр. 45) се осъществява от аминокиселината KARNITIN
Това е необходимо за тъканите да получават ATP енергия и топлина.
когато използвате мастни киселини, насърчава загубата на тегло.
Карнитинът може да се синтезира в тялото, ако има аминокиселини лизин и метионин (това са есенциални аминокиселини). Има лекарство "L-карнитин".
3. Синтез на карбамид:
Небелтъчни аминокиселини ORNITIN и цитрулин участват в него - стр. 66.
4. Синтезът на хормони:
небелтъчните аминокиселини участват в синтеза на хормони като междинни метаболити:
DOPA (диоксифенилаланин) - при синтеза на катехоламини от тирозин,
5 - хидрокситриптофан - при синтеза на серотонин и мелатонин от триптофан.
5. Синтез на креатинфосфат:
Небелтъчните аминокиселини креатин и гуанидин ацетат участват в синтеза на креатинфосфат от протеин.
АМИНОКИСЕЛИНИ
Аминокиселини (синоним на аминокарбоксилни киселини) - органични (карбоксилни) киселини, съдържащи една или повече амино групи; основната структурна част на протеиновата молекула.
В зависимост от позицията на аминогрупата във въглеродната верига по отношение на карбоксилната група (т.е. във втората, третата и така нататък въглеродни атоми) се разграничават α-, β-, γ-аминокиселини и така нататък. Много аминокиселини се намират в живите организми в свободна форма или като част от по-сложни съединения. Описано е прибл. 200 различни естествени аминокиселини, сред които около 20, които са част от протеините, са особено важни (виж). Всички аминокиселини, намиращи се в протеините, са α-аминокиселини и съответстват на общата формула: RCH (NH2) COOH, където R е радикал, който е различен в различни аминокиселини и е свързан към втория въглероден атом на веригата. Към същия въглероден атом е прикрепена аминогрупа. По този начин този въглероден атом има 4 различни заместителя и той е асиметричен.
Още преди откриването на аминокиселините като специален клас химикали, френските химици Воклин и Робик (L. W. Vauquelin, P. J. Robiquet, 1806) изолират аспарагинов кристален от аспержи сок, който е амид на аспарагиновата киселина (виж) и който е една от аминокиселините в протеините.
Първата естествена аминокиселина (цистин) е открита през 1810 г. в пикочните камъни от Wollaston (W. N. Wollaston); през 1819 г., Proust (J. L. Proust), извършвайки експерименти върху ферментацията на сиренето, изолирани левцинови кристали. През 1820 г. Braconnot (N. Braconnot) получава глицин от желатинов хидролизат, който има сладък вкус и се нарича глутинова захар; само впоследствие глицинът е назначен на аминокиселини. Откриването на Braconno изигра особено важна роля, тъй като беше първият случай на получаване на аминокиселини от протеинов хидролизат; Впоследствие останалите аминокиселини, съдържащи се в протеиновите молекули, бяха изолирани и идентифицирани от протеинови хидролизати..
Аминокиселините имат редица общи свойства: те са безцветни, кристални вещества, обикновено се стопяват с разлагане при сравнително високи температури, сладки, горчиви или свежи на вкус. Аминокиселините са амфотерни електролити, тоест образуват соли както с киселини, така и с основи и имат някои свойства, характерни както за органичните киселини, така и за амините. Естествените α-аминокиселини могат да въртят равнината на поляризация в различна степен вдясно или вляво, в зависимост от естеството на аминокиселините и условията на околната среда, но всички те принадлежат към L-серията, тоест имат една и съща конфигурация на атома-атома и могат да се считат за производни на L-аланин или съответно, L-глицеролов алдехид. Разнообразието от свойства и характер на радикалите на различни аминокиселини определя разнообразието и специфичните свойства както на отделните аминокиселини, така и на протеиновите молекули, в които са съставени. Химическата структура и най-важните свойства на естествения аминокилот, открит в протеиновите хидролизати, са дадени в табл. 1.
| Заглавие | Рационално име | формула | Молекулно тегло | Температура на топене | Разтворимост в грамове на 100 g вода при t ° 25 ° |
|---|---|---|---|---|---|
| L-аланин | α-аминопропионова киселина | 89.09 | 297 ° (с разлагане) | 16.51 | |
| L-аргинин | α-амино-5-гуанидиновариелова киселина | 174,20 | 238 ° (с разлагане) | Лесно разтворим | |
| L-аспарагин | γ-амид на α-аминосукцинова киселина | 132,12 | 236 ° (с разлагане) | 3,11 (28 °) | |
| L-аспарагинова киселина | α-аминокиселина | 133,10 | 270 ° | 0.50 | |
| L-валин | α-аминоизовалерианова (α-амино-β-метилмаслена) киселина | 117,15 | 315 ° (с разлагане) | 8.85 | |
| L-хистидин | α-амино-β-имидазолилпропионова киселина | 155,16 | 277 ° (с разлагане) | 4.29 | |
| Глицин (гликокол) | Аминооцетна киселина | 75.07 | 290 ° (с разлагане) | 24,99 | |
| L-глутамин | 5-амид-а-аминоглутарова киселина | 146,15 | 185 ° | 3.6 (18 °) | |
| L-глутаминова киселина | α-аминоглутарова киселина | 147,13 | 249 ° | 0.843 | |
| L-изолевцин | α-амино-β-метилвалеринова киселина | 131,17 | 284 ° (с разлагане) | 4117 | |
| L-левцин | α-аминоизокапронова киселина | 131,17 | 295 ° (с разлагане) | 2.19 | |
| L-лизин | α-, ε-диаминокапронова киселина | 146,19 | 224 ° (с разлагане) | Лесно разтворим | |
| L-метионин | α-амино-у-метилтиомаслена киселина | 149,21 | 283 ° (с разлагане) | 3.35 | |
| L-хидроксипролин | γ-хидроксипиролидин-α-карбоксилна киселина | 131,13 | 270 ° | 36.11 | |
| L-пролин | Пиролидин-α-карбоксилна киселина | 115,13 | 222 ° | 162,3 | |
| L-серин | α-амино-β-хидроксипропионова киселина | 105,09 | 228 ° (с разлагане) | 5023 | |
| L-тирозин | α-амино-β-параоксифенилпропионова киселина | 181,19 | 344 ° (с разлагане) | 0045 | |
| L-треонин | α-амино-β-хидроксимаслена киселина | 119,12 | 253 ° (с разлагане) | 20.5 | |
| L-триптофан | α-амино-β-индолилпропионова киселина | 204,22 | 282 ° (с разлагане) | 1.14 | |
| L-Phenylalavine | α-амино-β-фенилпропионова киселина | 165,19 | 284 ° | 2985 | |
| L-цистеин | α-амино-β-тиопропионова киселина | 121,15 | 178 ° | - | |
| L-цистин | Di-α-амино-β-тиопропионова киселина | 240,29 | 261 ° (с разлагане) | 0.011 |
съдържание
Електрохимични свойства
Притежаващи амфотерни свойства (виж Амфолити), аминокиселините в разтворите се разделят както според вида на дисоциацията на киселината (отделяйки водороден йон и отрицателно зареждане едновременно), така и според типа алкална дисоциация (добавяне на Н-йон и освобождаване на хидроксилен йон), като същевременно придобиват положителен зареждане. В кисела среда алкалната дисоциация на аминокилот се засилва и се образуват соли с киселинни аниони. В алкална среда, напротив, аминокиселините се държат като аниони, образувайки соли с основи. Установено е, че аминокиселините в разтворите почти напълно се дисоциират и са под формата на амфотерни (биполярни) йони, наричани също zwitterions или amphiions:
В кисела среда амфотерният йон прикрепя водороден йон, който потиска дисоциацията на киселина и се превръща в катион; в алкална среда с добавяне на хидроксилен йон, алкалната дисоциация се потиска и биполярният йон се превръща в анион. При определена стойност на рН на средата, която не е еднаква за различните аминокиселини, степента на киселинна и алкална дисоциация за даден аминокилот се изравнява и в електрическото поле на аминокиселините не се движи нито към катода, нито към анода. Тази стойност на pH се нарича изоелектрична точка (pI), която е по-ниска, толкова по-киселинни свойства се изразяват за даден аминоцит, и по-високите основни свойства се изразяват за аминокиселина (виж. Изоелектрична точка). С pI разтворимостта на аминокиселината става минимална, което улеснява утаяването от разтвора.
Оптични свойства
Всички α-аминокиселини, с изключение на глицин (виж), имат асиметричен въглероден атом. Такъв атом винаги е вторият, или α-въглеродният атом, като всичките четири са заети от различни групи. В този случай са възможни две стереоизомерни форми, които са огледални изображения един на друг и са несъвместими помежду си като дясната и лявата ръка. Диаграмата показва два стереоизомера на аланиновата аминокиселина под формата на триизмерно изображение и съответната проекция върху равнината. Изображението отляво се счита за конфигурация отляво (L), отдясно - дясна конфигурация (D). Такива конфигурации съответстват на левия и декстроротаторния глицеринов алдехид, който се приема като изходно съединение при определяне конфигурацията на молекулите. Показано е, че всички естествени аминокиселини, получени от протеинови хидролизати, според конфигурацията на атом-въглероден атом, съответстват на L-серията, тоест могат да се считат за производни на L-аланин, в който един водороден атом в металната група се заменя с по-сложен радикал. Специфичното въртене на равнината на поляризация на светлината на отделните аминокиселини зависи от свойствата на цялата молекула като цяло, както и от рН на разтвора, температура и други фактори..
Специфично въртене на най-важните аминокиселини, техните изоелектрични точки и показатели на константи на дисоциация на киселина (pKи) са представени в табл. 2.
| Аминокиселина | Специфично въртене | Константи за дисоциация на киселина | Изоелектрична точка pI | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| воден разтвор | в 5 n. разтвор на солна киселина | рК1 | рК2 | рК3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Алания | +1,6 | +13.0 | 2,34 | 9.69 | 6.0 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| аргинин | +21.8 | +48.1 | 2.18 | 9.09 | 13,2 | 10.9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Аспаргинът | -7.4 | +37.8 | 2.02 | 8.80 | 5,4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Аспарагинова киселина | +6.7 | +33.8 | 1.88 | 3.65 | 9.60 | 2,8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Валя | +6.6 | 33.1 | 2,32 | 9.62 | 6.0 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Хистидин | +59.8 | +18.3 | 1.78 | 5.97 | 8.97 | 7.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycine | 2,34 | 9.60 | 6.0 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Глутаминът | +9.2 | +46.5 | 2.17 | 9.13 | 5.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Глутаминова киселина | +17.7 | +46.8 | 2.19 | 4.25 | 9.67 | 3.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Изолевцин | +16.3 | +51.8 | 2.26 | 9.62 | 5.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| левцин | -14,4 | +21.0 | 2,36 | 9.60 | 6.0 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Лизин | +19.7 | +37.9 | 2.20 | 8.90 | 10.28 | 9.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Метионин | -14.9 | +34.6 | 2.28 | 9.21 | 5.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| оксипролин | -99.6 | -66,2 | 1.82 | 9.65 | 5.8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Proline | -99,2 | -69.5 | 1.99 | 10.60 | 6.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| серия | -7.9 | +15.9 | 2.21 | 9.15 | 5.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| тирозин | -6.6 | -18.1 | 2.20 | 9.11 | 10.07 | 5.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Треонин | -33.9 | -17.9 | 2.15 | 9.12 | 5,6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Триптофанът | -68.8 | +5.7 | 2,38 | 9.39 | 5.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Фенилаланин | -57.0 | -7.4 | 1.83 | 9.13 | 5.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| цистеин | -20,0 | +7.9 | 1.71 | 8.33 | 10.78 | 5,0 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| цистин | Класификация на аминокиселините Характерните свойства на отделните аминокиселини се определят от страничната верига, тоест от радикала, стоящ на а-въглеродния атом. В зависимост от структурата на този радикал, аминокиселините се делят на алифатни (повечето аминокиселини принадлежат към тях), ароматни (фенилаланин и тирозин), хетероциклени (хистидин и триптофан) и иминокиселини (виж), в които азотният атом е прикачен към атома-въглеродния атом, т.е. свързан към страничната верига в пиролидинов пръстен; пролин и хидроксипролин принадлежат към тях (вж. пролин). Според броя на карбоксилните и аминовите групи аминокиселините се разделят, както следва. Моноаминомонокарбоксилните аминокиселини съдържат една карбоксилна и една аминова група; те включват повечето от аминокиселините (pI е приблизително pH 6). Моноаминодикарбоксилните аминокиселини съдържат две карбоксилни и една аминови групи. Аспарагиновата и глутаминовата киселина (виж) притежават леко киселинни свойства. Диаминомонокарбоксилните киселини - аргинин (виж), лизин (виж), хистидин (виж) и орнитин - във воден разтвор се дисоциират главно като основи. В химичния състав на заместващите групи се разграничават: оксиаминокиселини (съдържат алкохолна група) - серин и треонин (виж), съдържащи сяра аминокиселини (съдържат серни атоми) - цистеин, цистин (виж) и метионин (виж); амиди (виж) на дикарбоксилни аминокиселини - аспарагин (виж) и глутамин (виж) и подобни аминокиселини с въглеводороден радикал, например аланин, левцин, валин и други, придават на протеините хидрофобни свойства; ако радикалът съдържа хидрофилни групи, като например в дикарбоксилни аминокиселини, те придават хидрофилност на протеина. В допълнение към вече споменатите аминокиселини (вижте таблицата и свързаните с тях статии), повече от 100 аминокиселини, много от които играят важна роля в живите организми, са открити в тъканите на човека, животните, растенията и микроорганизмите. Така че, орнитинът и цитрулинът (принадлежат към диаминокарбоксилните аминокиселини) играят важна роля в метаболизма, по-специално в синтеза на урея при животни (вж. Аргинин, Урея). В организмите са открити по-високи аналози на глутаминовата киселина: α-аминоадипинова киселина с 6 въглеродни атома и α-аминопимелова киселина със 7 въглеродни атома. В състава на колаген и желатин е открит оксилизин: имащи два асиметрични въглеродни атома. От алифатните моноаминомонокарбоксилни аминокиселини се откриват а-аминомаслена киселина, норвалин (α-аминовалерианова киселина) и норлеуцин (α-амнокапронова киселина). Последните две са получени синтетично, но не се намират в протеини. Хомосеринът (α-амино-у-хидроксимаслена киселина) е най-високият аналог на серина. Съответно, α-амино-у-тиобутировата киселина, или хомоцистеинът, е подобен аналог на цистеина. Последните две аминокиселини заедно с лантионин: участват в обмен на съдържащи сяра аминокиселини 2,4-диоксифенилаланин (DOPA) е междинен продукт от обмяна на фенилаланин (виж) и тирозин (виж). От тирозин се образува аминокиселина като 3,5-дийодотирозин, междинен продукт от образуването на тироксин (виж). В свободно състояние и в състава на някои естествени вещества има аминокиселини, метилирани (вж. Метилиране) за азот: метилглицин или саркозин [CH2(NH-3) COOH], както и метилхистидин, метил триптофан, метил лизин. Последният е открит наскоро като част от ядрените протеини - хистони (виж). Описани са и ацетилирани производни на аминокиселини, включително хистон ацетилизин.. В допълнение към α-аминокиселини в природата, главно в свободна форма и като част от някои биологично важни пептиди, има аминокиселини, съдържащи аминогрупа в други въглеродни атоми. Те включват β-аланин (виж аланин), γ-аминомаслена киселина (виж аминомаслени киселини), която играе важна роля във функционирането на нервната система, δ-аминолевулинова киселина, която е междинен продукт в синтеза на порфирини. Таурин (H2N - СН2-СН2-ТАКА3Н), образувана в организма по време на обмена на цистеин. Получаване на аминокиселиниАминокиселините се получават по различни методи, някои от тях са създадени специално за производството на определени аминокиселини. Най-често срещаните методи за химичен синтез на аминокиселини са следните. 1. Аминиране на халогенирани органични киселини. Халогенното производно (обикновено бромо-заместена киселина) се влияе от амоняк, в резултат на което халогенът се заменя с аминогрупа. 2. Получаване на аминокиселини от алдехиди чрез обработка с амоняк и циановодород или цианиди. Резултатът от това лечение е цианохидрин, който допълнително се аминира, за да се образува аминонитрил; осапуняването на последната дава аминокиселина. 3. Кондензация на алдехиди с глицинови производни, последвана от редукция и хидролиза. Отделни аминокиселини могат да бъдат получени от протеинови хидролизати под формата на трудно разтворими соли или други производни. Например, цистинът и тирозинът се утаяват лесно от електрическа точка; диаминокиселини, утаени под формата на соли на фосфорно-волфрамов, пикринова (лизин), флавианова (аргинин) и други киселини; дикарбоксилните аминокиселини се утаяват под формата на калциеви или бариеви соли, глутаминовата киселина се освобождава като аминокиселини на хидрохлорид в кисела среда, аспарагиновата киселина като медна сол и т.н. За препаративно изолиране на редица аминокиселини от протеинови хидролизати се използват също хроматография и електрофореза. За промишлени цели много аминокиселини се получават чрез методи на микробиологичен синтез, изолират ги от хранителната среда на определени щамове бактерии. Определяне на аминокиселиниКато обща реакция на аминокиселини най-често се използва цветната реакция с нинхидрин (виж), която при нагряване дава виолетово оцветяване на различни нюанси с различни аминокиселини. Използват се и реактив на Фолин (1,2-нафтохинон-4-сулфоена киселина натрий), дезаминиране с азотна киселина с газометрично определяне на азот, освободен от Van Slyke (виж методите на Van Slyke).. Определянето на отделните аминокиселини, както и на аминокиселинния състав на протеини и свободни аминокиселини на кръв и други телесни течности и тъкани, обикновено се извършва чрез хроматография върху хартия или върху йонообменни смоли (виж хроматография) или електрофореза (виж). Тези методи позволяват качествено и количествено определяне на малки количества (фракции от милиграм) на всякакви аминокиселини, като се използват референтни проби от тези съединения като „свидетели“ или стандарти. Обикновено те използват автоматични анализатори на аминокиселини (виж Авто анализатори), които извършват пълен анализ на аминокиселини на проби, съдържащи само няколко милиграма аминокиселина за няколко часа. Още по-бърз и по-чувствителен метод за определяне на аминокиселини е газовата хроматография на техните летливи производни.. Аминокиселините, които влизат в тялото на хората и животните с храна, главно под формата на хранителен протеин, заемат централно място в азотния метаболизъм (виж) и осигуряват синтеза в организма на собствените му протеини и нуклеинови киселини, ензими, много коензими, хормони и други биологично важни вещества; в растенията от аминокиселини се образуват алкалоиди (виж). В кръвта на хора и животни обикновено се поддържа постоянно ниво на съдържание на аминокиселини в свободна форма и в състава на малки пептиди. В кръвна плазма на човека средно се съдържа 5-6 mg азот от аминокиселини (обикновено наричан амино азот) в 100 ml плазма (виж остатъчен азот). В червените кръвни клетки съдържанието на амино азот е 11 / 2-2 пъти по-високо, в клетките на органи и тъкани е още по-високо. Около 1 g аминокиселини се отделя на ден с урината (Таблица 3). При обилно и небалансирано протеиново хранене, с нарушена функция на бъбреците, черния дроб и други органи, както и с някои отравяния и наследствени метаболитни нарушения на аминокиселините, съдържанието им в кръвта се увеличава (хипераминоацидемия) и в урината се отделят забележими количества аминокиселини. (виж Аминоацидурия).
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||